ヒト小腸マルターゼ - グルコアミラーゼ（組換え）による天然の澱粉分解の証拠

ヒト小腸ブラシ境界炭水化物消化酵素の作用は、単糖に対するオリゴ糖の最終的な加水分解反応のみを伴うと考えられています。in vitro澱粉消化性アッセイは、この機能を提供するために真菌のアミログルコシダーゼを使用します。この研究では、ヒト小腸マルターゼ - グルコアミラーゼ（RhmGAM-N）の組換えN末端サブユニット酵素を使用して、異なる植物源からの天然澱粉の消化を探索しました。酵素加水分解に対する感受性は、澱粉間で異なりました。アミロマイズ-5およびアミロマイズ-7のグルコースへの加水分解の速度と程度は、他の澱粉よりも大きかった。そのようなものは、真菌のアミログルコシダーゼまたは膵臓α-アミラーゼでは観察されませんでした。天然の澱粉顆粒の分解は、アミログルコシダーゼまたはアルファアミラーゼの侵食パターンとは大きく異なるランダム、ラジアル、または樹木状の配置で表面溝のあるパターンを示しました。Rhmgam-Nによる生澱粉顆粒の分解の証拠は、膵臓α-アミラーゼ加水分解がヒト小腸におけるネイティブデンプン消化の要件ではないことを示しています。

Action of human small intestinal brush border carbohydrate digesting enzymes is thought to involve only final hydrolysis reactions of oligosaccharides to monosaccharides. In vitro starch digestibility assays use fungal amyloglucosidase to provide this function. In this study, recombinant N-terminal subunit enzyme of human small intestinal maltase-glucoamylase (rhMGAM-N) was used to explore digestion of native starches from different botanical sources. The susceptibilities to enzyme hydrolysis varied among the starches. The rate and extent of hydrolysis of amylomaize-5 and amylomaize-7 into glucose were greater than for other starches. Such was not observed with fungal amyloglucosidase or pancreatic alpha-amylase. The degradation of native starch granules showed a surface furrowed pattern in random, radial, or tree-like arrangements that differed substantially from the erosion patterns of amyloglucosidase or alpha-amylase. The evidence of raw starch granule degradation with rhMGAM-N indicates that pancreatic alpha-amylase hydrolysis is not a requirement for native starch digestion in the human small intestine.