フィードする手を噛む：プロテアソーム機能のRPN4依存フィードバック調節

真核細胞の26Sプロテアソームは、多くの調節プロセスおよびタンパク質の品質制御において、ユビキチン依存性およびユビキチン非依存性のタンパク質の分解を媒介します。プロテアソーム自体は、さまざまな組成と相互作用パートナーを備えた動的な複合体です。Saccharomyces cerevisiaeの研究では、プロテアソームサブユニット遺伝子の発現がRPN4転写活性化因子によって協調的に制御されることが明らかになりました。RPN4自体の細胞レベルは複雑な調節の対象となります。複雑な調節は、その遺伝子の転写制御を除けば、ユビキチン依存性とユビキチンに依存しないプロテアソームによるユビキチンに依存しない制御を伴います。Ju et alによる新しい研究。[D.Ju、H。Yu、X。Wang、Y。Xie、rpn4のユビキチン媒介分解は、リン酸化依存性ユビキチン化シグナル、バイオチムによって制御されます。生物生物。ACTA（印刷中）、doi：10.1016/j.bbamcr.2007.04.012]は、UBR2ユビキチンリガーゼによる効率的なターゲティングに必要なRPN4の特定のセリン残基のリン酸化が必要であることを示すことにより、別のレベルの複雑さを明らかにしました。

The 26S proteasome of eukaryotic cells mediates ubiquitin-dependent as well as ubiquitin-independent degradation of proteins in many regulatory processes as well as in protein quality control. The proteasome itself is a dynamic complex with varying compositions and interaction partners. Studies in Saccharomyces cerevisiae have revealed that expression of proteasome subunit genes is coordinately controlled by the Rpn4 transcriptional activator. The cellular level of Rpn4 itself is subject to a complex regulation, which, aside of a transcriptional control of its gene, intriguingly involves ubiquitin-dependent as well as ubiquitin-independent control of its stability by the proteasome. A novel study by Ju et al. [D. Ju, H. Yu, X. Wang, Y. Xie, Ubiquitin-mediated degradation of Rpn4 is controlled by a phosphorylation-dependent ubiquitylation signal, Biochim. Biophys. Acta (in press), doi:10.1016/j.bbamcr.2007.04.012] now revealed another level of complexity by showing that phosphorylation of a specific serine residue in Rpn4 is required for its efficient targeting by the Ubr2 ubiquitin ligase.