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Phytochemistry2007Nov01Vol.68issue(21)

トマトフェニルアセトアルデヒド還元酵素は、アロマ揮発性2-フェニルエタノールの合成における最後のステップを触媒します

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
概要
Abstract

揮発性化合物、2-フェニルアセトアルデヒドと2-フェニルエタノールは、熟したトマト果物などの多くの食品の香りと風味にとって重要であり、多くの花、最も顕著なローズの香りの主要な構成要素でもあります。細菌と酵母の2-フェニルエタノール合成の経路を解明することに多くの研究が行われましたが、植物の合成の経路は十分に特徴付けられていません。2-フェニルアセトアルデヒドの2-フェニルエタノールへの変換を触媒する2つのトマト酵素(LEPAR1とLEPAR2)を特定しました:LePAR1は、大規模で多様な短鎖デヒドロゲナーゼ/レダクゼファミリーのメンバーであり、2-フェニルアセッダルヘイディーへの優先順位に強いものです。より長いホモログ(それぞれベンズアルデヒドとシンナマルデヒド)は、測定可能な速度で逆反応を触媒しません。ただし、LePAR2は、2-フェニルアセトアルデヒド、ベンズアルデヒド、シンナマルデヒドに対して同様の親和性を持っています。in vivoでのこれらの酵素の活性を確認するために、LePAR1およびLePAR2 cDNAをペチュニアで構成的に個別に発現しました。野生型のペチュニアの花は比較的高レベルの2-フェニルアセトアルデヒドと2-フェニルエタノールの低レベルを放出しますが、LEPAR1またはLEPAR2を発現するトランスジェニック植物の花は、2-フェニルエタノールのレベルが有意に高いレベルと2-フェニルアセテルテルアルデヒドのレベルが有意に高くなりました。揮発性排出のin vivoの変化は、植物の香りの揮発性物質を変化させるための重要なステップです。

揮発性化合物、2-フェニルアセトアルデヒドと2-フェニルエタノールは、熟したトマト果物などの多くの食品の香りと風味にとって重要であり、多くの花、最も顕著なローズの香りの主要な構成要素でもあります。細菌と酵母の2-フェニルエタノール合成の経路を解明することに多くの研究が行われましたが、植物の合成の経路は十分に特徴付けられていません。2-フェニルアセトアルデヒドの2-フェニルエタノールへの変換を触媒する2つのトマト酵素(LEPAR1とLEPAR2)を特定しました:LePAR1は、大規模で多様な短鎖デヒドロゲナーゼ/レダクゼファミリーのメンバーであり、2-フェニルアセッダルヘイディーへの優先順位に強いものです。より長いホモログ(それぞれベンズアルデヒドとシンナマルデヒド)は、測定可能な速度で逆反応を触媒しません。ただし、LePAR2は、2-フェニルアセトアルデヒド、ベンズアルデヒド、シンナマルデヒドに対して同様の親和性を持っています。in vivoでのこれらの酵素の活性を確認するために、LePAR1およびLePAR2 cDNAをペチュニアで構成的に個別に発現しました。野生型のペチュニアの花は比較的高レベルの2-フェニルアセトアルデヒドと2-フェニルエタノールの低レベルを放出しますが、LEPAR1またはLEPAR2を発現するトランスジェニック植物の花は、2-フェニルエタノールのレベルが有意に高いレベルと2-フェニルアセテルテルアルデヒドのレベルが有意に高くなりました。揮発性排出のin vivoの変化は、植物の香りの揮発性物質を変化させるための重要なステップです。

The volatile compounds, 2-phenylacetaldehyde and 2-phenylethanol, are important for the aroma and flavor of many foods, such as ripe tomato fruits, and are also major constituents of scent of many flowers, most notably roses. While much work has gone into elucidating the pathway for 2-phenylethanol synthesis in bacteria and yeast, the pathways for synthesis in plants are not well characterized. We have identified two tomato enzymes (LePAR1 and LePAR2) that catalyze the conversion of 2-phenylacetaldehyde to 2-phenylethanol: LePAR1, a member of the large and diverse short-chain dehydrogenase/reductase family, strongly prefers 2-phenylacetaldehyde to its shorter and longer homologues (benzaldehyde and cinnamaldehyde, respectively) and does not catalyze the reverse reaction at a measurable rate; LePAR2, however, has similar affinity for 2-phenylacetaldehyde, benzaldehyde and cinnamaldehyde. To confirm the activity of these enzymes in vivo, LePAR1 and LePAR2 cDNAs were individually expressed constitutively in petunia. While wild type petunia flowers emit relatively high levels of 2-phenylacetaldehyde and lower levels of 2-phenylethanol, flowers from the transgenic plants expressing LePAR1 or LePAR2 had significantly higher levels of 2-phenylethanol and lower levels of 2-phenylacetaldehyde. The in vivo alteration of volatile emissions is an important step toward altering aroma volatiles in plants.

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