ヒトアルファ1（VI）およびアルファ2（VI）コラーゲン遺伝子のトリプルヘリカルコーディング領域のエクソン組織は非常に類似しています

VI型コラーゲンの3つの構成鎖のうち2つであるアルファ1（VI）およびアルファ2（VI）チェーンは、サイズとドメイン構造が非常に類似しています。それらは、ヒト染色体21に近接して存在する単一コピー遺伝子によってコードされています。VI型コラーゲン遺伝子の進化を研究するために、ヒトアルファ1（VI）のトリプルヘリカルドメインをコードするゲノムクローンを分離および特徴づけました。およびアルファ2（VI）チェーンは、それぞれ336および335アミノ酸残基で構成されています。ヌクレオチドシーケンスは、両方の遺伝子で、エクソンの長さが9 bpの倍数（27、36、45、54、63、および90 bpを含む）であることを示しています。さらに、イントロンは完全なコドンの間に配置されます。最も主要なエクソンサイズは、線維性コラーゲン遺伝子に見られるように54 bpではなく63 bpです。特に興味深いのは、アルファ1（VI）およびアルファ2（VI）遺伝子のエクソン構造がほぼ同一であるという発見です。有意な偏差は、30アミノ酸残基のセグメントが、アルファ1（VI）遺伝子の54 bpと36 bpの2つのエクソンによってエンコードされているが、アルファ2（VI）遺伝子の90 bpの単一のエクソンによってコードされることです。したがって、エクソンの配置は、2つの遺伝子がタンデム遺伝子の複製から進化したというさらなる証拠を提供します。さらに、以前に報告されたひよこアルファ2（VI）鎖の遺伝子構造との比較は、アルファ2（VI）コラーゲンのトリプルヘリカルドメインのエクソン構造がヒトと鶏の間で厳密に保存されていることを示しています。

The alpha 1(VI) and alpha 2(VI) chains, two of the three constituent chains of type VI collagen, are highly similar in size and domain structure. They are encoded by single-copy genes residing in close proximity on human chromosome 21. To study the evolution of the type VI collagen genes, we have isolated and characterized genomic clones coding for the triple-helical domains of the human alpha 1(VI) and alpha 2(VI) chains, which consist of 336 and 335 amino acid residues, respectively. Nucleotide sequencing indicates that, in both genes, the exons are multiples of 9 bp in length (including 27, 36, 45, 54, 63, and 90 bp) except for those encoding for regions with triple-helical interruptions. In addition, the introns are positioned between complete codons. The most predominant exon size is 63 bp, instead of 54 bp as seen in the fibrillar collagen genes. Of particular interest is the finding that the exon structures of the alpha 1(VI) and alpha 2(VI) genes are almost identical. A significant deviation is that a segment of 30 amino acid residues is encoded by two exons of 54 and 36 bp in the alpha 1(VI) gene, but by a single exon of 90 bp in the alpha 2(VI) gene. The exon arrangement therefore provides further evidence that the two genes have evolved from tandem gene duplication. Furthermore, comparison with the previously reported gene structure of the chick alpha 2(VI) chain indicates that the exon structure for the triple-helical domain of the alpha 2(VI) collagen is strictly conserved between human and chicken.