表面プラズモン共鳴によるタンパク質核酸複合体の屈折率の増分比の決定

1：1の化学量論の3つの核酸タンパク質複合体を、バイオコアバイオセンサー上の表面プラズモン共鳴によって分析して、タンパク質と核酸が結合で同様の屈折率の増加をもたらしたかどうかをテストしました。共振ユニット（ru（exp））（max）、および観測された1つ（ru（obs））（max）での予想される最大応答は、相互作用パートナーによる固定化されたターゲットの飽和度を比較して（デルタンの比率を決定しました。/deltac）（タンパク質）から（deltan/deltac）（核酸）（核酸）。ここで、nは表面の屈折率、cは1人のパートナーの濃度です。我々の結果は、タンパク質と核酸が同様に振る舞い、そのような複合体の予想される最大応答と観察された最大応答の間の矛盾は、結合応答の不正確な評価を反映していることを示唆しています。したがって、バイオコアバイオセンサーに関するタンパク質と核酸相互作用研究には、機器応答の補正は必要ありません。

Three nucleic acid-protein complexes of 1:1 stoichiometry were analyzed by surface plasmon resonance on a Biacore biosensor to test whether or not proteins and nucleic acids yielded similar refractive index increments on binding. The expected maximum response in resonance units, (RU(exp))(max), and the observed one, (RU(obs))(max), on saturation of immobilized targets by interacting partners were compared to determine the ratio of (deltan/deltaC)(protein) to (deltan/deltaC)(nucleic acid), where n is the refractive index at the surface and C is the concentration of one partner. Our results suggest that proteins and nucleic acids behave similarly and that the discrepancy between the expected and observed maximum responses for such complexes reflects inaccurate evaluation of the binding responses. Therefore, no correction of the instrument response is required for protein and nucleic acid interaction studies on a Biacore biosensor.