真核生物のディスコイド様ドメインの構造的類似性と機能的多様性

ディスコイドドメインは、真核生物と原核生物の両方のタンパク質の両方で一般的な約150アミノ酸モチーフです。これは、主に発達プロセスに関与するかなりの機能的多様性を特徴とするさまざまな細胞外、細胞内、膜貫通マルチドメインタンパク質に見られます。ドメインの生物学的役割は、成長因子、リン脂質と脂質、ガラクトースまたはその誘導体、コラーゲンなど、異なる分子との相互作用に依存します。モチーフの保存、およびディスコイドドメイン障害の深刻な生理学的結果は、折り目の重要性を強調していますが、このような幅広いリガンド分子に対応する能力は魅力的な研究ターゲットになります。現在のレビューでは、ディスコイドドメインの特徴を特徴付け、さまざまな真核生物タンパク質におけるこのモジュールの生物学的役割を簡単に概説します。

The discoidin domain is a approximately 150 amino acid motif common in both eukaryotic and prokaryotic proteins. It is found in a variety of extracellular, intracellular and transmembrane multidomain proteins characterized by a considerable functional diversity, mostly involved in developmental processes. The biological role of the domain depends on its interactions with different molecules, including growth factors, phospholipids and lipids, galactose or its derivatives, and collagen. The conservation of the motif, as well as the serious physiological consequences of discoidin domain disorders underscore the importance of the fold, while the ability to accommodate such an extraordinarily broad range of ligand molecules makes it a fascinating research target. In present review we characterize the distinctive features of discoidin domains and briefly outline the biological role of this module in various eukaryotic proteins.