爬虫類の表皮におけるハード（ベータ - ）ケラチン：組成、配列、および分子組織

ベータケラチンは、爬虫類の鱗の硬い角質材料を形成します。現在のレビューでは、爬虫類のベータケラチンの分布と分子特性が提示されています。鱗pidosauriansでは、免疫反応性では、12〜18 kDaのタンパク質帯域には、一般に、高分子量の頻度の低いタンパク質が存在します。チェロニア人では、13-18および22-24 kDaのバンドが検出されます。ワニでは、14-20 kDaのバンドと30-32 kDaの弱いバンドが見られます。25 kDaを超えるタンパク質バンドは、おそらく重合ベータケラチンまたは凝集体です。二次元ゲル電気泳動は、ベータケラチンが主に塩基性であり、酸性中立ケラチンが翻訳後の修飾に由来する可能性があることを示しています。ベータケラチンは、13-19 kDaのグリシンプロリンリッチおよびシステインプロリンリッチタンパク質で構成されています。ベータケラチン遺伝子は、鳥類のベータケラチン遺伝子と同様に、イントロンを含む場合と存在する場合があり、線形組織の複数のコピーに存在する場合があります。NおよびC末端に対するアミノ酸の違いにもかかわらず、すべてのベータケラチンは、コアボックスとして示されている20個のアミノ酸の中央のベータ折りたたみ領域で高い相同性を共有しています。この領域は、スケール、爪、羽のベータケラチンフィラメントの形成に関係しています。コアボックスの相同性は、これらのタンパク質が爬虫類の茎に存在する前駆細胞配列から進化したことを示唆しています。ベータケラチンは、スケールでの機械的役割に適した二次（および三次の）立体構造を生成するアミノ酸配列を多様化しています。鳥では、小さなベータケラチンが羽の形成を可能にしました。ベータケラチンは、哺乳類の毛、爪、角に存在するケラチン関連またはマトリックスタンパク質の爬虫類の対応物を表すことが示唆されています。

Beta-keratins form the hard corneous material of reptilian scales. In the present review, the distribution and molecular characteristics of beta-keratins in reptiles are presented. In lepidosaurians immunoreactive, protein bands at 12-18 kDa are generally present with less frequent proteins at higher molecular weight. In chelonians, bands at 13-18 and 22-24 kDa are detected. In crocodilians, bands at 14-20 kDa and weaker bands at 30-32 kDa are seen. Protein bands above 25 kDa are probably polymerized beta-keratins or aggregates. Two-dimensional gel electrophoresis shows that beta-keratins are mainly basic and that acidic-neutral keratins may derive from post-translational modifications. Beta-keratins comprise glycine-proline-rich and cystein-proline-rich proteins of 13-19 kDa. Beta-keratin genes may or may not contain introns and are present in multiple copies with a linear organization as in avian beta-keratin genes. Despite amino acid differences toward N- and C-terminals all beta-keratins share high homology in their central, beta-folded region of 20 amino acids, indicated as core-box. This region is implicated in the formation of beta-keratin filaments of scales, claws, and feathers. The homology of the core-box suggests that these proteins evolved from a progenitor sequence present in the stem of reptiles. Beta-keratins have diversified in their amino acid sequences producing secondary (and tertiary) conformations that suited them for their mechanical role in scales. In birds, a small beta-keratin has allowed the formation of feathers. It is suggested that beta-keratins represent the reptilian counterpart of keratin associated or matrix proteins present in mammalian hairs, claws, and horns.