MyoDのリン酸化脱リン酸化は、神経誘発活性をげっ歯類成体骨格筋における高速ミオシン重鎖発現に結び付けています

筋肉に対する運動の影響を理解するには、電気活性を遺伝子発現にリンクする分子経路を解明することが必要です。速い筋肉は、筋肉の低速よりも高いレベルの筋皮を発現し、ミオゲニンのレベルが低いことを発現し、以前はミオゲニンを酸化酵素の発現に結び付けました。ここでは、低速筋肉では、速い筋肉の6倍と比較して、T115でリン酸化された不活性な形態であると報告しています。高速筋肉では、10時間の遅い電気刺激は総筋腫タンパク質レベルに影響を与えませんでしたが、リン酸化された筋皮の割合は4倍増加しました。また、より長い刺激により、ミオデンmRNAとタンパク質の総レベルが低下しましたが、ミオゲニンタンパク質のレベルは増加しました。速いパターン化された刺激には、これらの効果はありませんでした。野生型Myodの過剰発現は、活動的な遅い筋肉にさまざまな効果をもたらしましたが、除神経筋における高速ミオシン重鎖の発現の増加がありました。通常活性のあるソレウス筋肉では、T115でMyodが変異した（S200ではなく）、マウスでは高速ミオシンを含む繊維の数が増加し、ラットでは13％から62％に増加しました。これらのデータは、成体の筋肉の電気活動のパターンと高速繊維タイプの間のリンクとして、脱リン酸化活性筋筋を確立します。

Elucidating the molecular pathways linking electrical activity to gene expression is necessary for understanding the effects of exercise on muscle. Fast muscles express higher levels of MyoD and lower levels of myogenin than slow muscles, and we have previously linked myogenin to expression of oxidative enzymes. We here report that in slow muscles, compared with fast, 6 times as much of the MyoD is in an inactive form phosphorylated at T115. In fast muscles, 10 h of slow electrical stimulation had no effect on the total MyoD protein level, but the fraction of phosphorylated MyoD was increased 4-fold. Longer stimulation also decreased the total level of MyoD mRNA and protein, while the level of myogenin protein was increased. Fast patterned stimulation did not have any of these effects. Overexpression of wild type MyoD had variable effects in active slow muscles, but increased expression of fast myosin heavy chain in denervated muscles. In normally active soleus muscles, MyoD mutated at T115 (but not at S200) increased the number of fibres containing fast myosin from 50% to 85% in mice and from 13% to 62% in rats. These data establish de-phosphorylated active MyoD as a link between the pattern of electrical activity and fast fibre type in adult muscles.