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クローン化されたcDNA、ゲノムDNAおよびポリメラーゼ連鎖反応（PCR）増幅産物のジデオキシ配列決定によって確立された、ヒトα-ミオシン重鎖（α-MHC）のすべての1939アミノ酸をコードする5820ヌクレオチド配列を取得しました。このシーケンスは、コーディングシーケンス全体のオーバーラップフラグメントを表します。ヒト心臓アルファ-MHCと公開されたヒト心臓ベータ-MHCのアミノ酸配列比較は、ATP、アクチン、ミオシニンなどの機能的に重要な結合タンパク質関連部位を含む、少なくとも7つのアイソフォーム特異的分岐領域があることを実証しています。ライトチェーン。ラットには、8つのアイソフォーム固有の分岐領域があることが報告されています。ラットの軽いメロミオシン領域の7番目の分岐領域（厚いフィラメント形成を媒介すると考えられている残留領域1633-1657）は、ヒトでは明らかではありません。ヒトおよびラットの心臓アルファおよびベータ-MHCのアミノ酸組成、およびヒト胚性骨格筋と鶏の砂の平滑筋を比較しました。ヒトおよびラットの心臓アルファおよびベータMHCのアミノ酸配列はよく保存されています。頭部では、ヒトの心臓α-MHCのアミノ酸組成の発散は、ラット心臓α-MHCとヒト心臓ベータまたはラットの心臓ベータ-MHCの間でランク付けされています。ヒト骨格筋MHCは、検査されたミオシンアイソフォームの最も多様なものです。これらのデータは、ヒトの心臓アルファ-MHCが心臓ベータMHCの生化学的および生理学的特性の取得に向けて進化的な変化を起こした可能性があると予測しています。
クローン化されたcDNA、ゲノムDNAおよびポリメラーゼ連鎖反応（PCR）増幅産物のジデオキシ配列決定によって確立された、ヒトα-ミオシン重鎖（α-MHC）のすべての1939アミノ酸をコードする5820ヌクレオチド配列を取得しました。このシーケンスは、コーディングシーケンス全体のオーバーラップフラグメントを表します。ヒト心臓アルファ-MHCと公開されたヒト心臓ベータ-MHCのアミノ酸配列比較は、ATP、アクチン、ミオシニンなどの機能的に重要な結合タンパク質関連部位を含む、少なくとも7つのアイソフォーム特異的分岐領域があることを実証しています。ライトチェーン。ラットには、8つのアイソフォーム固有の分岐領域があることが報告されています。ラットの軽いメロミオシン領域の7番目の分岐領域（厚いフィラメント形成を媒介すると考えられている残留領域1633-1657）は、ヒトでは明らかではありません。ヒトおよびラットの心臓アルファおよびベータ-MHCのアミノ酸組成、およびヒト胚性骨格筋と鶏の砂の平滑筋を比較しました。ヒトおよびラットの心臓アルファおよびベータMHCのアミノ酸配列はよく保存されています。頭部では、ヒトの心臓α-MHCのアミノ酸組成の発散は、ラット心臓α-MHCとヒト心臓ベータまたはラットの心臓ベータ-MHCの間でランク付けされています。ヒト骨格筋MHCは、検査されたミオシンアイソフォームの最も多様なものです。これらのデータは、ヒトの心臓アルファ-MHCが心臓ベータMHCの生化学的および生理学的特性の取得に向けて進化的な変化を起こした可能性があると予測しています。
We have obtained the 5820 nucleotide sequence encoding all 1939 amino acids of the human cardiac alpha-myosin heavy chain (alpha-MHC), as established by dideoxy sequencing of cloned cDNA, genomic DNA and polymerase chain reaction (PCR) amplification products. This sequence represents overlapping fragments of the entire coding sequence. Amino acid sequence comparison of the human cardiac alpha-MHC with the published human cardiac beta-MHC have demonstrated that there are, at least, 7 isoform-specific divergent regions, including functionally important binding protein-related sites such as ATP, actin and myosin light chain. It has been reported that in the rat, there are 8 isoform-specific divergent regions. The 7th divergent area (residue area 1633-1657, which is thought to mediate thick filament formation) in the light meromyosin region in the rat is not apparent in the human. The amino acid compositions of cardiac alpha- and beta-MHCs in the human and the rat, and human embryonic skeletal muscle and chicken gizzard smooth muscles were compared. Amino acid sequences in cardiac alpha- and beta-MHCs in the human and the rat are well conserved. In the head portion, the amino acid composition divergence of human cardiac alpha-MHC is ranked between rat cardiac alpha-MHC and human cardiac beta- or rat cardiac beta-MHC; human skeletal muscle MHC is the most divergent of the myosin isoform examined. These data predict that human cardiac alpha-MHC may have undergone evolutionary changes toward obtaining the biochemical and physiological properties of cardiac beta-MHC.
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