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Journal of molecular biology2008Jan11Vol.375issue(2)

細胞骨格解体労働者:ミオシンIIはアクチン解重合剤として作用します

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

ミオシンIIモーターは、さまざまな細胞プロセスでいくつかの重要な役割を果たしています。その一部は、細胞骨格下の部分構造の活発なアセンブリ/分解を含んでいます。ミオシンIIモーターは、ニューロンの成長コーンのアクチンバンドル回転率および細胞質分裂中のアクチンフィラメントのリサイクルで機能することが示されています。綿密な検査では、ミオシンIIモーターアデノシントリホスファターゼ活性とアクチン回転率の間に親密な関係が示されていました。ただし、アクチン回転率におけるミオシンIIの直接的な意味はまだ理解されていません。ここでは、高解像度の凍結感染電子顕微鏡を使用して、ミオシンIIモーターがin vitroで濃度依存的にアクチンバンドルの代謝回転を制御することを示しています。アクチンバンドルの分解は、2つの主要な段階で発生することを実証します。最初の段階は個々のフィラメントへの束縛を解除することを含み、2番目の段階はその後の解重合を伴うことを実証します。これらの証拠は、その「古典的な」収縮能力に加えて、ミオシンIIモーターがアクティブなアクチン解重合に直接関与している可能性があることを示唆しています。ミオシンIIモーターは、in vivoで同様に機能する可能性があると考えています(たとえば、ミオシンIIモーターの局所濃度/活性を微調整することにより、収縮リングの分解で)。

ミオシンIIモーターは、さまざまな細胞プロセスでいくつかの重要な役割を果たしています。その一部は、細胞骨格下の部分構造の活発なアセンブリ/分解を含んでいます。ミオシンIIモーターは、ニューロンの成長コーンのアクチンバンドル回転率および細胞質分裂中のアクチンフィラメントのリサイクルで機能することが示されています。綿密な検査では、ミオシンIIモーターアデノシントリホスファターゼ活性とアクチン回転率の間に親密な関係が示されていました。ただし、アクチン回転率におけるミオシンIIの直接的な意味はまだ理解されていません。ここでは、高解像度の凍結感染電子顕微鏡を使用して、ミオシンIIモーターがin vitroで濃度依存的にアクチンバンドルの代謝回転を制御することを示しています。アクチンバンドルの分解は、2つの主要な段階で発生することを実証します。最初の段階は個々のフィラメントへの束縛を解除することを含み、2番目の段階はその後の解重合を伴うことを実証します。これらの証拠は、その「古典的な」収縮能力に加えて、ミオシンIIモーターがアクティブなアクチン解重合に直接関与している可能性があることを示唆しています。ミオシンIIモーターは、in vivoで同様に機能する可能性があると考えています(たとえば、ミオシンIIモーターの局所濃度/活性を微調整することにより、収縮リングの分解で)。

Myosin II motors play several important roles in a variety of cellular processes, some of which involve active assembly/disassembly of cytoskeletal substructures. Myosin II motors have been shown to function in actin bundle turnover in neuronal growth cones and in the recycling of actin filaments during cytokinesis. Close examination had shown an intimate relationship between myosin II motor adenosine triphosphatase activity and actin turnover rate. However, the direct implication of myosin II in actin turnover is still not understood. Herein, we show, using high-resolution cryo-transmission electron microscopy, that myosin II motors control the turnover of actin bundles in a concentration-dependent manner in vitro. We demonstrate that disassembly of actin bundles occurs through two main stages: the first stage involves unbundling into individual filaments, and the second involves their subsequent depolymerization. These evidence suggest that, in addition to their "classical" contractile abilities, myosin II motors may be directly implicated in active actin depolymerization. We believe that myosin II motors may function similarly in vivo (e.g., in the disassembly of the contractile ring by fine tuning the local concentration/activity of myosin II motors).

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