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The Journal of biological chemistry2008Feb15Vol.283issue(7)

PSB27タンパク質は、光化学系のマンガンクラスターアセンブリを促進しますII

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
概要
Abstract

光化学系II(PSII)は、水エネルギーを使用して水を分子酸素に変換する大きな膜タンパク質複合体です。この酵素は、複雑な組み立てプロセスを受けて、その多くの成分の正確で効率的な位置決めを確保します。内腔外部サブユニットであるPSB27タンパク質がPSIIアセンブリ因子として機能することが提案されています。Cyanobacterium Synechocystis sp。PCC 6803、PSII生合成におけるPSB27タンパク質の役割を定義しました。PSB27タンパク質は光合成活性には必須ではありませんでしたが、さまざまなPSIIアッセイアッセイにより、DelTapsB27変異体はMn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターの統合に欠陥があることが明らかになりました。PSII複合体。もう1つの内腔外因性タンパク質(PSBO、PSBU、PSBV、およびPSBQ)は、完全に組み立てられたPSII複合体の重要な成分であり、水酸化反応に重要ですが、PSB27タンパク質はこれらのサブユニットとは異なる機能を持つことを提案します。PSB27タンパク質は、他の外因性タンパク質の早期関連を防ぐことにより、少なくとも部分的にPSIIのMn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターアセンブリを促進することを示しています。したがって、PSB27タンパク質がMn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターのアセンブリ時に他の外因性タンパク質に置き換えるという点で、PSIIアセンブリ中にルーメナルサブユニットと補因子の交換を提案します。さらに、PSB27タンパク質は、Mn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターアセンブリ効率が生存に重要である栄養素剥離などの条件下で、シアノバクテリア細胞に選択的な利点を提供することを示しています。

光化学系II(PSII)は、水エネルギーを使用して水を分子酸素に変換する大きな膜タンパク質複合体です。この酵素は、複雑な組み立てプロセスを受けて、その多くの成分の正確で効率的な位置決めを確保します。内腔外部サブユニットであるPSB27タンパク質がPSIIアセンブリ因子として機能することが提案されています。Cyanobacterium Synechocystis sp。PCC 6803、PSII生合成におけるPSB27タンパク質の役割を定義しました。PSB27タンパク質は光合成活性には必須ではありませんでしたが、さまざまなPSIIアッセイアッセイにより、DelTapsB27変異体はMn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターの統合に欠陥があることが明らかになりました。PSII複合体。もう1つの内腔外因性タンパク質(PSBO、PSBU、PSBV、およびPSBQ)は、完全に組み立てられたPSII複合体の重要な成分であり、水酸化反応に重要ですが、PSB27タンパク質はこれらのサブユニットとは異なる機能を持つことを提案します。PSB27タンパク質は、他の外因性タンパク質の早期関連を防ぐことにより、少なくとも部分的にPSIIのMn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターアセンブリを促進することを示しています。したがって、PSB27タンパク質がMn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターのアセンブリ時に他の外因性タンパク質に置き換えるという点で、PSIIアセンブリ中にルーメナルサブユニットと補因子の交換を提案します。さらに、PSB27タンパク質は、Mn(4)Ca(1)Cl(X)クラスターアセンブリ効率が生存に重要である栄養素剥離などの条件下で、シアノバクテリア細胞に選択的な利点を提供することを示しています。

Photosystem II (PSII) is a large membrane protein complex that uses light energy to convert water to molecular oxygen. This enzyme undergoes an intricate assembly process to ensure accurate and efficient positioning of its many components. It has been proposed that the Psb27 protein, a lumenal extrinsic subunit, serves as a PSII assembly factor. Using a psb27 genetic deletion strain (Deltapsb27) of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, we have defined the role of the Psb27 protein in PSII biogenesis. While the Psb27 protein was not essential for photosynthetic activity, various PSII assembly assays revealed that the Deltapsb27 mutant was defective in integration of the Mn(4)Ca(1)Cl(x) cluster, the catalytic core of the oxygen-evolving machinery within the PSII complex. The other lumenal extrinsic proteins (PsbO, PsbU, PsbV, and PsbQ) are key components of the fully assembled PSII complex and are important for the water oxidation reaction, but we propose that the Psb27 protein has a distinct function separate from these subunits. We show that the Psb27 protein facilitates Mn(4)Ca(1)Cl(x) cluster assembly in PSII at least in part by preventing the premature association of the other extrinsic proteins. Thus, we propose an exchange of lumenal subunits and cofactors during PSII assembly, in that the Psb27 protein is replaced by the other extrinsic proteins upon assembly of the Mn(4)Ca(1)Cl(x) cluster. Furthermore, we show that the Psb27 protein provides a selective advantage for cyanobacterial cells under conditions such as nutrient deprivation where Mn(4)Ca(1)Cl(x) cluster assembly efficiency is critical for survival.

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