肺、脾臓、肝臓のリポタンパク質リパーゼ：合成と分布

リポタンパク質リパーゼ（LPL、E C 3.1.1.34）は、血漿リポタンパク質のトリアシルグリセロールの加水分解の原因となる酵素であり、脂肪酸をサブジャセント組織で使用できるようにします。LPLは内皮細胞の表面で機能しますが、どの細胞が酵素を合成し、組織と血管内のその分布を合成するかは明らかではありません。以前の研究では、主要なLPL産生組織（筋肉、脂肪組織、乳腺）では、酵素が主要な細胞タイプによって作られていることが報告されました。現在の研究では、成人のモルモットで研究してきましたが、LPL活性を示しているが量が少ない組織（肺、脾臓、肝臓）。これらの組織の凍結切片では、LPL遺伝子の特定の細胞発現（RNAプローブを使用したin situハイブリダイゼーションによる）と、対応するタンパク質分布（免疫細胞化学による）を検索しました。形態学的基準に基づいて、主なLPL産生組織とは反対に、これらの組織では、酵素が肺のマクロファージや肝臓の脾臓やクプファー細胞などの散乱細胞によって作られることを示唆できます。内皮細胞は存在しますが、酵素を合成しません。これは、内皮LPLが他の細胞に由来することを示しています。肝臓では、低レベルのmRNA発現とは対照的に、副鼻腔で強い免疫反応が検出され、肝臓が血液から循環LPLを占めることを示唆しています。

Lipoprotein lipase (LPL, E C 3.1.1.34) is the enzyme responsible for hydrolysis of triacylglycerols in plasma lipoproteins, making the fatty acids available for use by subjacent tissues. LPL is functional at the surface of endothelial cells, but it is not clear which cells synthesize the enzyme and what its distribution within tissues and vessels is. In previous studies we reported that in the major LPL-producing tissues (muscles, adipose tissue, and mammary gland) the enzyme is made by the major cell types. In the present work we have studied in adult guinea pigs some tissues that present LPL activity but in lower amounts (lung, spleen, and liver). On cryosections of these tissues we have searched for specific cell expression of the LPL gene (by in situ hybridization using a RNA probe) and for the corresponding protein distribution (by immunocytochemistry). Based on morphological criteria we can suggest that, contrary to the main LPL-producing tissues, in these tissues the enzyme is made by scattered cells, such as macrophages in the lung and spleen and Kupffer cells in the liver; endothelial cells present but do not synthesize the enzyme, indicating that the endothelial LPL originates in other cells. In the liver strong immunoreaction was detected in the sinusoid in contrast to the low level of mRNA expression, suggesting that liver takes up circulating LPL from blood.