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The Plant cell2008Feb01Vol.20issue(2)

シロイヌナズナのフィトクロム相互作用因子PIF7は、PIF3およびPIF4とともに、PHYBレベルを調節することにより、長時間の赤信号に対する応答を調節します。

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, N.I.H., Extramural
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
概要
Abstract

以前に特徴付けられていないシロイヌナズナの基本的なヘリックスループ - ヘリックス(BHLH)フィトクロム相互作用因子(PIF)が指定されたPIF7が、アクティブなPhyB結合と呼ばれる保存されたドメインを介してPhyBの遠赤色光吸収PFR形態と特異的に相互作用することを示しています。モチーフ。PIF3と同様に、光曝露すると、PIF7は核内斑点に急速に移動し、PHYBと共局在します。ただし、PIF3とは顕著な対照的に、このプロセスには、PIF7の検出可能な光誘発性リン酸化または分解を伴うものではなく、光活性化PHYBとの相互作用の結果がPIF間で異なる可能性があることを示唆しています。それにもかかわらず、PIF7は、PHYBを介した苗木脱脂質の弱い負の調節因子として、長期にわたる赤色光のPIF3と同様に作用します。PIF3、PIF4、およびPIF7の二重変異体の組み合わせの検査により、拡張された赤色光に対する中程度の過敏症が付加的であることが示されています。これらのPIFが長時間の赤色光の下でPHYBシグナル伝達経路で動作するメカニズムは、プロテアソーム経路を含む可能性のあるプロセスを介して、付加的または相乗的な方法で低いPHYBタンパク質レベルを維持することを通じてであるという証拠を提供します。これらのデータは、長期にわたる赤色光における苗木脱系の調節におけるこれらのPHYB相互作用BHLH因子の役割は、以前に提案されているように、視細胞の存在量の直接的なモジュレーターとしてではなく、植物活性化シグナル伝達中間体としてではない可能性があることを示唆しています。

以前に特徴付けられていないシロイヌナズナの基本的なヘリックスループ - ヘリックス(BHLH)フィトクロム相互作用因子(PIF)が指定されたPIF7が、アクティブなPhyB結合と呼ばれる保存されたドメインを介してPhyBの遠赤色光吸収PFR形態と特異的に相互作用することを示しています。モチーフ。PIF3と同様に、光曝露すると、PIF7は核内斑点に急速に移動し、PHYBと共局在します。ただし、PIF3とは顕著な対照的に、このプロセスには、PIF7の検出可能な光誘発性リン酸化または分解を伴うものではなく、光活性化PHYBとの相互作用の結果がPIF間で異なる可能性があることを示唆しています。それにもかかわらず、PIF7は、PHYBを介した苗木脱脂質の弱い負の調節因子として、長期にわたる赤色光のPIF3と同様に作用します。PIF3、PIF4、およびPIF7の二重変異体の組み合わせの検査により、拡張された赤色光に対する中程度の過敏症が付加的であることが示されています。これらのPIFが長時間の赤色光の下でPHYBシグナル伝達経路で動作するメカニズムは、プロテアソーム経路を含む可能性のあるプロセスを介して、付加的または相乗的な方法で低いPHYBタンパク質レベルを維持することを通じてであるという証拠を提供します。これらのデータは、長期にわたる赤色光における苗木脱系の調節におけるこれらのPHYB相互作用BHLH因子の役割は、以前に提案されているように、視細胞の存在量の直接的なモジュレーターとしてではなく、植物活性化シグナル伝達中間体としてではない可能性があることを示唆しています。

We show that a previously uncharacterized Arabidopsis thaliana basic helix-loop-helix (bHLH) phytochrome interacting factor (PIF), designated PIF7, interacts specifically with the far-red light-absorbing Pfr form of phyB through a conserved domain called the active phyB binding motif. Similar to PIF3, upon light exposure, PIF7 rapidly migrates to intranuclear speckles, where it colocalizes with phyB. However, in striking contrast to PIF3, this process is not accompanied by detectable light-induced phosphorylation or degradation of PIF7, suggesting that the consequences of interaction with photoactivated phyB may differ among PIFs. Nevertheless, PIF7 acts similarly to PIF3 in prolonged red light as a weak negative regulator of phyB-mediated seedling deetiolation. Examination of pif3, pif4, and pif7 double mutant combinations shows that their moderate hypersensitivity to extended red light is additive. We provide evidence that the mechanism by which these PIFs operate on the phyB signaling pathway under prolonged red light is through maintaining low phyB protein levels, in an additive or synergistic manner, via a process likely involving the proteasome pathway. These data suggest that the role of these phyB-interacting bHLH factors in modulating seedling deetiolation in prolonged red light may not be as phy-activated signaling intermediates, as proposed previously, but as direct modulators of the abundance of the photoreceptor.

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