dictyosteliumのABI変異体は、細胞質分裂の瘢痕/波の複合体の特定の役割を明らかにしています

アクチン重合は、動きと形状の変化を含む複数の細胞プロセスを促進します。瘢痕/波のタンパク質は、Arp2/3複合体の活性化を介したシグナル伝達をアクチン重合に接続します。瘢痕/波は通常、他の4つのタンパク質を持つ複合体で見られます：PIR121、NAP1、ABI2、およびHSPC300（オンラインで入手可能）[1-3]。ただし、Edenet alによって最初に提案されたように、複合体が不変の単位として機能するかどうか、または刺激に応じてその組成を変えるかどうかについては、コンセンサスはありません。[1]。また、複雑なメンバーが瘢痕/波のみを調節するのか、それとも追加のターゲットがあるのか​​は不明です[4-6]。ここでは、ユニークなDictyostelium abiの役割を分析します。アビアヌル変異体は、瘢痕ヌル細胞よりも運動性の重度の欠陥が少ないことがわかります。さらに、アビアヌル変異体は細胞質分裂に重大な欠陥がありますが、これは他の瘢痕複合変異体では見られず、瘢痕自体が存在する場合にのみ見られます。詳細な検査により、通常の細胞質分裂には、明らかに複数の経路を通じて規制されている瘢痕活動が必要であることが明らかになりました。

Actin polymerization drives multiple cell processes involving movement and shape change. SCAR/WAVE proteins connect signaling to actin polymerization through the activation of the Arp2/3 complex. SCAR/WAVE is normally found in a complex with four other proteins: PIR121, Nap1, Abi2,and HSPC300 (Figure S1A available online) [1-3]. However,there is no consensus as to whether the complex functions as an unchanging unit or if it alters its composition in response to stimulation, as originally proposed by Edenet al. [1]. It also is unclear whether complex members exclusively regulate SCAR/WAVEs or if they have additional targets [4-6]. Here, we analyze the roles of the unique Dictyostelium Abi. We find that abiA null mutants show less severe defects in motility than do scar null cells, indicating--unexpectedly--that SCAR retains partial activity in the absence of Abi. Furthermore, abiA null mutants have a serious defect in cytokinesis, which is not seen in other SCAR complex mutants and is seen only when SCAR itself is present. Detailed examination reveals that normal cytokinesis requires SCAR activity, apparently regulated through multiple pathways.