グリコシル - ホスファチジルイノシトール膜アンカーの細胞を含まないシステムにおけるポリペプチドアクセプターへの移動

グリコシルイノシトールリン脂質（GPI）膜アンカーは、寄生性プロトゾアン、トリパノソーマブルセイのバリアント表面糖タンパク質（VSG）を含む多数の細胞表面タンパク質の膜付着の唯一の平均です。生合成データは、GPIアンカータンパク質がGPIにすぐに置き換えられるカルボキシ末端拡張で合成され、ERの新生タンパク質への移動に利用可能な事前に形成されたGPI種の存在を示唆していることを示唆しています。すべてのGPIアンカーに見られる保存されたコア構造と区別できない線形配列を持つ候補前駆体グリコ脂質は、T。bruceiで特徴付けられています。この論文では、in vitroでの内因性VSGへの3つのGPIバリアントの移動について説明します。GPIの添加は、タンパク質合成の阻害剤によって減少しておらず、トランスペプチドメカニズムと一致してATPまたはGTPを必要としません。

Glycosylinositol phospholipid (GPI) membrane anchors are the sole means of membrane attachment of a large number of cell surface proteins, including the variant surface glycoproteins (VSGs) of the parasitic protozoan, Trypanosoma brucei. Biosynthetic data suggest that GPI-anchored proteins are synthesized with carboxy-terminal extensions that are immediately replaced by GPI, suggesting the existence of preformed GPI species available for transfer to the nascent protein in the ER. Candidate precursor glycolipids having a linear sequence indistinguishable from the conserved core structure found on all GPI anchors, have been characterized in T. brucei. In this paper we describe the transfer of three GPI variants to endogenous VSG in vitro. GPI addition is not reduced by inhibitors of protein synthesis and does not require ATP or GTP, consistent with a transpeptidation mechanism.