抗ヒトトランスフリンモノクローナル抗体のエピトープマッピング：トランスフェリントランスフェリン受容体相互作用研究の潜在的な用途

ヒトトランスフェリン（HTF）は、吸収部位から貯蔵および利用地域までの鉄の輸送に関与する80 kDa糖タンパク質です。さらに、トランスフェリンは、宿主の制御されていない細菌の成長を妨げる細菌性剤としても関連する役割を果たします。この作業では、正確なエピトープの局在化の観点から、よく特徴付けられたMABSパネルについて説明し、2つの主要なHTFアイソフォームの親和性を推定します。HTF分子に少なくとも4つの抗原領域が見つかり、そのような領域の3つの領域内の相互作用する抗原残基を絞り込み、HTFの分子モデルに配置しました。抗原領域のうち2つは、ヒト受容体（抗原領域I：ASP-69からN-lobeのASN-76までのアミノ酸残基を含む）と2つの病原性種の細菌受容体の両方について、以前に記載されたトランスフリン結合部位と部分的に重複しています。領域III：C-LobeのLEU-665からSer-672までのアミノ酸残基）。したがって、そのようなモノクローナル抗体（mAb）は、HTFと両方のタイプの受容体分子間の相互作用の立体構造研究および/または特性評価のための追加ツールとして使用できます。

Human transferrin (hTf) is an 80 kDa glycoprotein involved in iron transport from the absorption sites to the sites of storage and utilization. Additionally, transferrin also plays a relevant role as a bacteriostatic agent preventing uncontrolled bacterial growth in the host. In this work we describe a well-characterized Mabs panel in terms of precise epitope localization and estimate affinity for the two major hTf isoforms. We found at least four antigenic regions in the hTf molecule, narrowed down the interacting antigen residues within three of such regions, and located them on a molecular model of hTf. Two of the antigenic regions partially overlap with previously described transferrin-binding sites for both human receptor (antigenic region I: containing amino acid residues from Asp-69 to Asn-76 at the N-lobe) and bacterial receptors from two pathogenic species (antigenic region III: amino acid residues from Leu-665 to Ser-672 at the C-lobe). Hence, such monoclonal antibodies (Mabs) could be used as an additional tool for conformational studies and/or the characterization of the interaction between hTf and both types of receptor molecules.