細菌DD-ペプチダーゼの基質特異性（ペニシリン結合タンパク質）

DD-ペプチダーゼ酵素（ペニシリン結合タンパク質）は、細菌細胞壁（ペプチドグリカン）生合成の最終的なトランスペプチド反応を触媒します。現在、これらの酵素に関して多くの構造情報が利用可能ですが、酵素としてのその活性の研究が遅れています。現在、DDペプチダーゼの2つの低分子質量クラスの代表者がペプチドグリカン構造の要素を認識し、これらの元素を組み込んだ基質と阻害剤と迅速に反応することが確立されています。細菌の成長に不可欠な高分子質量酵素を含む他のDD-ペプチダーゼクラスのメンバーは、ペプチドグリカン構造の特定の要素と強く相互作用するようには見えません。したがって、これらの酵素の阻害剤の合理的な設計は困難です。

The DD-peptidase enzymes (penicillin-binding proteins) catalyze the final transpeptidation reaction of bacterial cell wall (peptidoglycan) biosynthesis. Although there is now much structural information available about these enzymes, studies of their activity as enzymes lag. It is now established that representatives of two low-molecular-mass classes of DD-peptidases recognize elements of peptidoglycan structure and rapidly react with substrates and inhibitors incorporating these elements. No members of other DD-peptidase classes, including the high-molecular-mass enzymes, essential for bacterial growth, appear to interact strongly with any particular elements of peptidoglycan structure. Rational design of inhibitors for these enzymes is therefore challenging.