TRNase Z触媒に対するpre-tRNA基質における保存されたD/Tループ置換の影響

TRNAは、5 'エンドリーダーと3'エンドトレーラーを備えた前駆体として転写されます。TRNAの成熟の過程で、RNase Pは5 'エンドリーダーを除去し、TRNase Zは3'末端トレーラーをエンドヌクレリチックに除去できます。TRNase Zの活性部位からリモートのドメインは、主にTRNAの肘（D/Tループ）との接触を介して基質を認識および結合します。可能な接触を評価するために、保存されたDおよびTループヌクレオチドの置換を伴うヒト核エンコードされたpre-TRNA（ARG）を使用して、処理動態を実行しました。いくつかの置換で観察されたK（M）の変化は、この領域のTRNase Zと基質TRNAの間の接触を示唆しており、TRNA構造の変化は、運動効果の解釈の追加の基礎を提供します。

tRNAs are transcribed as precursors with a 5' end leader and a 3' end trailer. In the course of tRNA maturation, RNase P removes the 5' end leader and tRNase Z can endonucleolytically remove the 3' end trailer. A domain remote from the active site of tRNase Z recognizes and binds substrate, principally through contacts with the elbow (D/T loops) of the tRNA. To evaluate possible contacts, processing kinetics was performed using human nuclear encoded pre-tRNA(Arg) with substitutions in conserved D and T loop nucleotides. Changes in K(M) observed with some of the substitutions suggest contacts between tRNase Z and substrate tRNA in this region, and changes in tRNA structure provide an additional basis for interpretation of the kinetic effects.