HUTIファミリーのタンパク質の一般的な触媒メカニズム

イミダゾロンプロピオナーゼ（HUTI）（イミダゾロン-5-プロパノートヒドロラーゼ、EC 3.5.2.7）は、アミドヒドロラーゼスーパーファミリーのメンバーであり、ヒストリン劣化経路におけるイミダゾロン-5-プロパノ酸からN-ホルミミノ-L-グルタメートへの変換を触媒します。Agrobacterium Tumefaciens（AT-HUTI）のHutiの3次元結晶構造と、製品に縛られたSargasso Sea Ocean Going Survey（ES-HUTI）の環境サンプル[N-Formimino-L-Glutamate（NIG）を決定しました。]および阻害剤[3-（2,5-ジオキソイミダゾリジン-4-イル）プロピオン酸（DIP）]。両方の構造で、活性部位は各モノマー内に含まれており、その組織は、金属リガンド（鉄）、4つのヒスチジン、および1つのアスパラギン酸を示すアミドヒドロラーゼスーパーファミリーの画期的な特徴を表示します。His265を含む触媒メカニズムは、阻害剤結合構造に基づいて提案されています。このメカニズムは、すべてのHUTIフォームに適用できます。

Imidazolonepropionase (HutI) (imidazolone-5-propanote hydrolase, EC 3.5.2.7) is a member of the amidohydrolase superfamily and catalyzes the conversion of imidazolone-5-propanoate to N-formimino-L-glutamate in the histidine degradation pathway. We have determined the three-dimensional crystal structures of HutI from Agrobacterium tumefaciens (At-HutI) and an environmental sample from the Sargasso Sea Ocean Going Survey (Es-HutI) bound to the product [ N-formimino-L-glutamate (NIG)] and an inhibitor [3-(2,5-dioxoimidazolidin-4-yl)propionic acid (DIP)], respectively. In both structures, the active site is contained within each monomer, and its organization displays the landmark feature of the amidohydrolase superfamily, showing a metal ligand (iron), four histidines, and one aspartic acid. A catalytic mechanism involving His265 is proposed on the basis of the inhibitor-bound structure. This mechanism is applicable to all HutI forms.