陽性鎖RNAウイルス感染に関連する新規触媒活性：プラムPox Potyvirus Helicaselikeタンパク質の核酸刺激ATPase活性

ポティウイルスの円筒形成タンパク質には、いわゆるヌクレオシド三リン酸結合モチーフ、ほとんどの陽性鎖RNAウイルス、いくつかの二本鎖RNAウイルス、そして二重鎖DNAウイルスのすべてのグループによってコードされるタンパク質に存在するアミノ酸配列モチーフが含まれています。また、いくつかの一本鎖DNAウイルス。さらなる配列分析により、ヘリカセルのようなタンパク質のスーパーファミリーのメンバーとして、ポティウイルスの円筒形のタンパク質を含めることができました。この論文では、plum pox potyvirusの精製された円筒形のタンパク質がRNAおよびATPと相互作用し、核酸刺激ATPase活性とcop延することを示します。私たちの知る限り、この種の酵素活性が、陽性RNAウイルスエンコードタンパク質と実験的に関連しているのはこれが初めてです。

The cylindrical inclusion protein of potyviruses contains the so-called nucleoside triphosphate binding motif, an amino acid sequence motif present in proteins encoded by most positive-strand RNA viruses, some double-strand RNA viruses, apparently all groups of double-strand DNA viruses, and also several single-strand DNA viruses. Further sequence analysis has allowed to include the cylindrical inclusion protein of potyviruses as a member of a superfamily of helicaselike proteins. In this paper we show that the purified cylindrical inclusion protein of plum pox potyvirus interacts with RNA and ATP and copurifies with a nucleic acid-stimulated ATPase activity. To our knowledge, this is the first time that this kind of enzymatic activity has been experimentally associated with a positive-strand RNA virus-encoded protein.