スモイル化カスケードにおけるタンパク質相互作用：X線構造からのレッスン

SUMOYLATIONは、基質タンパク質のリジン残基にSUMO（小さなユビキチン様修飾剤）タンパク質が共有結合している多段階タンパク質修飾反応です。ここでは、スモイル化に関与する修飾子と酵素の配列と構造を、関連するユビキチン化およびネジル化カスケードの配列と比較します。修飾剤/酵素/基質相互作用に関する利用可能な構造データを使用することにより、E3リガーゼRanbp2およびそのitsとともに、SUMO-1およびE2およびE2酵素AOS1-UBA2およびUBC9、またはSUMO-1を含むSUMOYlation複合体を議論およびモデル化します。基質ランガップ1。それらの比較は、Sumoylationの根底にあるタンパク質相互作用に関する洞察を提供し、タンパク質修飾反応のさまざまなステップ中にSUMOタンパク質が酵素間でどのように移行するかを示唆しています。

Sumoylation is a multi-step protein modification reaction in which SUMO (small ubiquitin-like modifier) proteins are covalently attached to lysine residues of substrate proteins. Here, we compare the sequences and structures of modifiers and enzymes involved in sumoylation with those of the related ubiquitination and neddylation cascades. By using available structural data on modifier/enzyme/substrate interactions, we discuss and model sumoylation complexes that include SUMO-1 and the E1 and E2 enzymes Aos1-uba2 and ubc9, or SUMO-1 and E2 together with the E3 ligase RanBP2 and its substrate RanGAP1. Their comparison provides insight into the protein interactions underlying sumoylation, and suggests how SUMO proteins may be translocated between enzymes during the various steps of the protein modification reaction.