骨形成不完全性コラーゲン様ペプチド：表面上の自己組織化と鉱化

コラーゲンは、ヒトおよび哺乳類の細胞外マトリックスタンパク質の大きなファミリーを構成し、組織の構造的枠組みを提供します。骨形成不全症 (OI) など、多くの遺伝性結合組織疾患はコラーゲンの変異と関連しています。この疾患に関連する天然状態および突然変異状態を表すために、一次配列を変更してコラーゲン様ペプチドが合成されました。ペプチドは溶液中および表面上で自己組織化され、自己組織化に対する配列化学の影響と、その後の構造組織の変化がヒドロキシアパタイト (HA) 結晶化の鋳型にどのような影響を与えるかを調査しました。ペプチド配列中のアミノ酸側鎖がより嵩高く、より親水性が高くなることで、疾患状態の重症度の増加を表し、三重らせんおよび超分子集合体の進行性の破壊をもたらした。これらの変化は、組み立てられたテンプレート上に堆積したリン酸カルシウムの石灰化パターンと組成の性質にも変化をもたらしました。

Collagens constitute a large family of extracellar matrix proteins in humans and mammals that provide a structural framework for tissues. A number of hereditary connective tissue diseases are associated with mutations in collagens, including Osteogenesis imperfecta (OI). Collagen-like peptides were synthesized with alterations in primary sequence to represent native and mutation states related to this disease. The peptides were self-assembled in solution and on surfaces to investigate the influence of sequence chemistry on self-organization and, subsequently, how changes in structural organization impact templating for hydroxyapatite (HA) crystallization. Bulkier and more hydrophilic amino acid side chains in the peptide sequence, representing increasing severity of the disease state, resulted in a progressive disruption of the triple helix and supramolecular assembly. These changes also resulted in alterations in the nature of the mineralization pattern and composition of the calcium phosphate deposited on assembled templates.