インスリン様成長因子1（IGF-1）受容体は、アフリカアキセノパスlaevis卵母細胞におけるインスリン、IGF-1、およびIGF-2の効果を媒介する原因となっています。

アフリカツメガエルの成長因子1と2（IGF-1およびIGF-2）の両方に対して、卵母細胞が高い親和性（kd = 1-3 nm）結合部位を持っていることが明らかになったことが明らかになりましたが、卵母形成卵母細胞からの部分的に精製された受容体が明らかになりましたが、インスリン用ではありません。これらの発見と一致して、IGF-1は、KDと同一のKa（3 nm）でアフェクソパス卵母細胞によるヘキソースの取り込みを活性化しますが、IGF-2とインスリンはそれぞれ50 nmと200-250 nmのKa値でヘキソースの取り込みを活性化します。IGF-1受容体を介して媒介される活性化。IGF-1とインスリンの両方は、受容体ベータサブユニットの自己リン酸化を活性化し、それにより、タンパク質基質（還元およびカルボキシアミドメチル化リゾチーム、すなわちRCAM-リゾチーム、すなわちRCAM-リゾチーム）と同等のKA値に匹敵するKA値とリガンド値とKA値のためのKA値に比較可能なKA値とのリン酸化を活性化します。。受容体の自己リン酸化ベータサブユニットは、チロシンのみでリン酸化され、IGF-1活性化の同様の拡張範囲を示す2つの離散成分（それぞれ108 kDaと94 kDa）に分解されました。自己リン酸化。自己リン酸化の前に添加すると、RCAM-リゾチームはIGF-1活性化自己リン酸化をブロックし、それにより、IGF-1活性化タンパク質基質（RCAM-リゾチーム）リン酸化をブロックします。これらの発見に基づいて、その受容体のIGF-1刺激自己リン酸化は、受容体のチロシン特異的プロテインキナーゼによるタンパク質基質リン酸化の触媒の前提条件であると結論付けます。IGF-1受容体キナーゼは、抗チロシンキナーゼドメイン抗体がin vitroでIGF-1刺激キナーゼ活性をブロックし、無傷の卵母細胞にマイクロ挿入するとIGF-1刺激ヘキソースの摂取を防ぐため、受容体からのシグナル伝達に関与しています。

Competitive hormone binding studies with membrane and partially purified receptors from Xenopus laevis oocytes revealed that the oocyte possesses high affinity (KD = 1-3 nM) binding sites for both insulin growth factors 1 and 2 (IGF-1 and IGF-2), but not for insulin. Consistent with these findings, IGF-1 activates hexose uptake by Xenopus oocytes with a KA (3 nM) identical with its KD, while IGF-2 and insulin activate hexose uptake with KA values of 50 nM and 200-250 nM, respectively, suggesting activation mediated through an IGF-1 receptor. Both IGF-1 and insulin activate receptor beta-subunit autophosphorylation and, thereby, protein substrate (reduced and carboxyamidomethylated lysozyme, i.e. RCAM-lysozyme) phosphorylation with KA values comparable to their respective KD values for ligand binding and KA values for activation of hexose uptake. The autophosphorylated beta-subunit(s) of the receptor were resolved into two discrete components, beta 1 and beta 2 (108 kDa and 94 kDa, respectively), which were phosphorylated exclusively on tyrosine and which exhibited similar extents of IGF-1-activated autophosphorylation. When added prior to autophosphorylation, RCAM-lysozyme blocks IGF-1-activated autophosphorylation and, thereby, IGF-1-activated protein substrate (RCAM-lysozyme) phosphorylation. Based on these findings, we conclude that IGF-1-stimulated autophosphorylation of its receptor is a prerequisite for catalysis of protein substrate phosphorylation by the receptor's tyrosine-specific protein kinase. The IGF-1 receptor kinase is implicated in signal transmission from the receptor, since anti-tyrosine kinase domain antibody blocks IGF-1-stimulated kinase activity in vitro and, when microinjected into intact oocytes, prevents IGF-1-stimulated hexose uptake.