酵素の不可逆的な熱不活性化における可逆的変性（展開）の役割について

全体的な不可逆的な熱誘発プロセスへの酵素の可逆的な熱展開の寄与は、理論的にも実験的にも調べられています。牛の膵臓リボヌクレアーゼをモデルとして使用して、可逆的変性の平衡定数と全体的な不可逆プロセスの速度定数の両方におけるpHおよび塩などの変数の効果を研究しました。酵素分子のかなりの部分が天然の立体構造にある温度では、可逆的で不可逆的な不活性に関する酵素熱実験剤の間に相関があることが実証されています。後者。一方、非常に高い温度（本質的にすべての酵素分子が展開されている）では、そのような相関は存在しません。これらの発見は、不可逆的な酵素熱誘発性の運動モデルの観点から考慮されており、導出された関係の意味について説明します。

The contribution of the reversible thermal unfolding of an enzyme toward the overall irreversible thermoinactivation process has been examined both theoretically and experimentally. Using bovine pancreatic ribonuclease as a model, we have studied the effect of such variables as pH and salts both on the equilibrium constant of reversible denaturation and on the rate constant of the overall irreversible process. It has been demonstrated that at temperatures where a significant fraction of the enzyme molecules are in the native conformation, there is a correlation between the enzyme thermostabilities with respect to the reversible and irreversible inactivations: greater stability against the former is accompanied by greater stability against the latter. On the other hand, at very high temperatures (where essentially all of the enzyme molecules are unfolded), such a correlation does not exist. These findings are considered in terms of a kinetic model for irreversible enzyme thermoinactivation, and the implications of the derived relationship are discussed.