リゾホスファチジルコリンアシルトランスフェラーゼの基質好みのリン脂質リモデリングにおけるその役割を強調する

リン脂質代謝回転に関与する重要な酵素は、アシルCoA：リソホスファチジルコリンアシルトランスフェラーゼ（LPCAT）です。ここでは、PtdChoの脂肪酸組成のリモデリングと調節のホスファチジルコリン（PTDCHO）の役割と顕著に一致する明確な基質の好みを持っている、新しく発見されたヒトLPCAT（LPCAT3）の特性評価を報告します。LPCAT3は、SN-1位置で飽和脂肪酸を伴うリゾホスファチジルコリン（リソプトコリン）を好み、リノロイルコアとアラキドノイル-CoAに対するアシルドナーの好みを示します。さらに、LPCAT3は、長鎖脂肪アシルコアを媒介して、1-O-アルキル-Sn-グリセロ-3-ホスホコリンアシル化を媒介して、1-O-アルキル - ホスファチジルコリンを生成し、哺乳類膜系のもう1つの非常に重要な構成要素を生成します。これらの特性は、まさに土地のサイクルに関与したアイソフォームに起因するLPCATの既知の属性であり、したがって、LPCAT3が適切な膜脂質脂肪酸組成を達成するためにリン脂質リモデリングに関与していることを強く示唆しています。

An important enzyme involved in phospholipid turnover is the acyl-CoA: lysophosphatidylcholine acyltransferase (LPCAT). Here, we report characterization of a newly discovered human LPCAT (LPCAT3), which has distinct substrate preferences strikingly consistent with a role in phosphatidylcholine (PtdCho) remodeling and modulating fatty acid composition of PtdCho. LPCAT3 prefers lysophosphatidylcholine (lysoPtdCho) with saturated fatty acid at the sn-1 position and exhibits acyl donor preference towards linoleoyl-CoA and arachidonoyl-CoA. Furthermore, LPCAT3 is active in mediating 1-O-alkyl-sn-glycero-3-phosphocholine acylation with long chain fatty acyl-CoAs to generate 1-O-alkyl-phosphatidylcholine, another very important constitute of mammalian membrane systems. These properties are precisely the known attributes of LPCAT previously ascribed to the isoform involved in Lands' cycle, and thus strongly suggest that LPCAT3 is involved in phospholipids remodeling to achieve appropriate membrane lipid fatty acid composition.