n epsilon-（カルボキシメチル）リジンとn epsilon-（カルボキシメチル）ヒドロキシリシンのヒト皮膚コラーゲンの年齢依存性蓄積

n epsilon-（カルボキシメチル）リジン（CML）は、in vitroで糖化タンパク質のリジン残基への炭水化物付加物の酸化的切断に形成されます[Ahmed et al。（1988）J。Biol。化学。263、8816-8821;ダン等。（1990）生化学29、10964-10970]。in vivoのヒトレンズタンパク質では、グルコースのリジンへのアマドーリ付加物であるフルクトース - リジン（FL）の濃度が年齢とともに一定である一方で、酸化生成物CMLの濃度は年齢とともに大幅に増加することを示しました[年齢とともに大幅に増加することを示しました[ダン等。（1989）生化学28、9464-9468]。この作業では、研究を人間の皮膚コラーゲンの分析に拡張します。不溶性皮膚コラーゲンの糖化の程度は、レンズタンパク質の程度よりも大きかった（レンズタンパク質中の1-2 mmolのLysine対lysineのLysineのLysineの4-6 mmol/MolのLysine）は、低濃度の低濃度の濃度と一致しています。血漿と比較して、レンズのグルコース。レンズとは対照的に、皮膚コラーゲンの糖化にわずかではあるが有意な年齢依存性増加があり、20歳から80歳の間に33％がありました。レンズタンパク質のように、新生児コラーゲンの微量レベルでのみ存在し、年齢とともに大幅に増加しました。80歳でのコラーゲン中のCMLの量は、約1.5 mmol/molのリジンが、レンズタンパク質で見られるものよりも少なく、約7 mmolのcml/mol of lysineでした。グリケート化されたヒドロキシリジンの酸化生成物であるN Epsilon-（カルボキシメチル）ヒドロキシリジン（CMHL）の濃度は、コラーゲンの年齢とともに、CMLのトレースレベルからCMHL/mol/molの約5 mmolの増加と並行して、コラーゲンの年齢と並行して増加しました。80歳のヒドロキシリジンの（250語で切り捨てられた要約）

N epsilon-(Carboxymethyl)lysine (CML) is formed on oxidative cleavage of carbohydrate adducts to lysine residues in glycated proteins in vitro [Ahmed et al. (1988) J. Biol. Chem. 263, 8816-8821; Dunn et al. (1990) Biochemistry 29, 10964-10970]. We have shown that, in human lens proteins in vivo, the concentration of fructose-lysine (FL), the Amadori adduct of glucose to lysine, is constant with age, while the concentration of the oxidation product, CML, increases significantly with age [Dunn et al. (1989) Biochemistry 28, 9464-9468]. In this work we extend our studies to the analysis of human skin collagen. The extent of glycation of insoluble skin collagen was greater than that of lens proteins (4-6 mmol of FL/mol of lysine in collagen versus 1-2 mmol of FL/mol of lysine in lens proteins), consistent with the lower concentration of glucose in lens, compared to plasma. In contrast to lens, there was a slight but significant age-dependent increase in glycation of skin collagen, 33% between ages 20 and 80. As in lens protein, CML, present at only trace levels in neonatal collagen, increased significantly with age, although the amount of CML in collagen at 80 years of age, approximately 1.5 mmol of CML/mol of lysine, was less than that found in lens protein, approximately 7 mmol of CML/mol of lysine. The concentration of N epsilon-(carboxymethyl)hydroxylysine (CMhL), the product of oxidation of glycated hydroxylysine, also increased with age in collagen, in parallel with the increase in CML, from trace levels at infancy to approximately 5 mmol of CMhL/mol of hydroxylysine at age 80.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)