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Clostridium perfringensは、人間と動物の重度の疾患の原因となる多数の毒素を生成します。デルタ毒素は、多くのC. perfringens型Cおよび場合によってはB型株によって放出される3つの溶血症の1つです。デルタ毒素は、膜内のガングリオシドG（M2）を発現する細胞の細胞毒性であると特徴付けられました。ここでは、脂質二重層におけるデルタ毒素の遺伝的特性とその孔形成活性を報告します。デルタ毒素は、シグナルペプチドに対応する28のN末端アミノ酸である318のアミノ酸で構成されています。分泌されたデルタ毒素（290アミノ酸; 32619 Da）は、C。perfringensベータ毒素（43％アイデンティティ）、C。perfringensNetB（40％同一性）および、および、黄色ブドウ球菌アルファ毒素と白酸素を使用して、それほどではありません。組換えデルタ毒素は、ガングリオシドに結合しなかったベータ毒素とは対照的に、G（M2）への結合の好みを示しました。ヒツジの赤血球の溶血性であり、HeLa細胞の細胞毒性です。人工ジフィタノイルホスファチジルコリン膜、デルタおよびベータ毒素形成チャネル。デルタ毒素によって形成されたチャネルのコンダクタンスは、1 m kclで約100 psから1 ns以上の値、20 mVの膜電位を伴うものであり、ベータ毒素によって形成されたものよりも高く、その分布はより広かった。ゼロ電流膜電位測定と単一チャネル実験の結果は、デルタ毒素がわずかにアニオン選択的チャネルを形成するのに対し、ベータ毒素チャネルは同じ条件下でカチオンの好みを示したことを示唆しています。C. Perfringens Delta毒素は、C。perfringensベータおよびNetb毒素、およびS. aureus alpha hemolysinおよびLeukotoxinsを伴う有意な配列ホモリギングを示しますが、脂質二重層に異なるチャネル特性を示します。ベータ毒素とは対照的に、デルタ毒素はG（M2）を受容体として認識し、アニオン選択チャネルを形成します。
Clostridium perfringensは、人間と動物の重度の疾患の原因となる多数の毒素を生成します。デルタ毒素は、多くのC. perfringens型Cおよび場合によってはB型株によって放出される3つの溶血症の1つです。デルタ毒素は、膜内のガングリオシドG（M2）を発現する細胞の細胞毒性であると特徴付けられました。ここでは、脂質二重層におけるデルタ毒素の遺伝的特性とその孔形成活性を報告します。デルタ毒素は、シグナルペプチドに対応する28のN末端アミノ酸である318のアミノ酸で構成されています。分泌されたデルタ毒素（290アミノ酸; 32619 Da）は、C。perfringensベータ毒素（43％アイデンティティ）、C。perfringensNetB（40％同一性）および、および、黄色ブドウ球菌アルファ毒素と白酸素を使用して、それほどではありません。組換えデルタ毒素は、ガングリオシドに結合しなかったベータ毒素とは対照的に、G（M2）への結合の好みを示しました。ヒツジの赤血球の溶血性であり、HeLa細胞の細胞毒性です。人工ジフィタノイルホスファチジルコリン膜、デルタおよびベータ毒素形成チャネル。デルタ毒素によって形成されたチャネルのコンダクタンスは、1 m kclで約100 psから1 ns以上の値、20 mVの膜電位を伴うものであり、ベータ毒素によって形成されたものよりも高く、その分布はより広かった。ゼロ電流膜電位測定と単一チャネル実験の結果は、デルタ毒素がわずかにアニオン選択的チャネルを形成するのに対し、ベータ毒素チャネルは同じ条件下でカチオンの好みを示したことを示唆しています。C. Perfringens Delta毒素は、C。perfringensベータおよびNetb毒素、およびS. aureus alpha hemolysinおよびLeukotoxinsを伴う有意な配列ホモリギングを示しますが、脂質二重層に異なるチャネル特性を示します。ベータ毒素とは対照的に、デルタ毒素はG（M2）を受容体として認識し、アニオン選択チャネルを形成します。
Clostridium perfringens produces numerous toxins, which are responsible for severe diseases in man and animals. Delta toxin is one of the three hemolysins released by a number of C. perfringens type C and possibly type B strains. Delta toxin was characterized to be cytotoxic for cells expressing the ganglioside G(M2) in their membrane. Here we report the genetic characterization of Delta toxin and its pore forming activity in lipid bilayers. Delta toxin consists of 318 amino acids, its 28 N-terminal amino acids corresponding to a signal peptide. The secreted Delta toxin (290 amino acids; 32619 Da) is a basic protein (pI 9.1) which shows a significant homology with C. perfringens Beta toxin (43% identity), with C. perfringens NetB (40% identity) and, to a lesser extent, with Staphylococcus aureus alpha toxin and leukotoxins. Recombinant Delta toxin showed a preference for binding to G(M2), in contrast to Beta toxin, which did not bind to gangliosides. It is hemolytic for sheep red blood cells and cytotoxic for HeLa cells. In artificial diphytanoyl phosphatidylcholine membranes, Delta and Beta toxin formed channels. Conductance of the channels formed by Delta toxin, with a value of about 100 pS to more than 1 nS in 1 M KCl and a membrane potential of 20 mV, was higher than those formed by Beta toxin and their distribution was broader. The results of zero-current membrane potential measurements and single channel experiments suggest that Delta toxin forms slightly anion-selective channels, whereas the Beta toxin channels showed a preference for cations under the same conditions. C. perfringens Delta toxin shows a significant sequence homolgy with C. perfringens Beta and NetB toxins, as well as with S. aureus alpha hemolysin and leukotoxins, but exhibits different channel properties in lipid bilayers. In contrast to Beta toxin, Delta toxin recognizes G(M2) as receptor and forms anion-selective channels.
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