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カフェイルコエンザイムA O-メチルトランスフェラーゼ（CCOAOMT）は、特に植物の細胞壁フェルリン酸エステルの形成におけるリグニン生合成に関与する重要な酵素です。カフェイルCOAの3-ヒドロキシル基のメチル化において極めて重要な役割を果たします。CCOAOMTをコードする2つのcDNAクローンは、Subabulおよび本研究で以前に分離されました。CCOAOMT1およびCCOAOMT2酵素の3Dモデルは、Modeller7v7ソフトウェアを使用して構築され、基質結合部位を見つけました。これらの2つのタンパク質は、2つのアミノ酸でのみ異なり、機能的冗長性がほとんどまたはまったくない場合があります。タンパク質の洗練されたモデルは、溶媒和水層のエネルギー最小化と分子ダイナミクスの後に得られました。モデルは、ProCheck、WhatCheck、Verify_3d、およびErratプログラムによってさらに評価され、結果は、これらのモデルがさらにアクティブサイトおよびドッキング分析に信頼できることを示しました。洗練されたモデルは、2つのタンパク質がそれぞれ9および10個のアルファヘリックス、6および7ベータシートを持っていることを示しました。モデルは、基板COA、SAM、SAH、カフェイルCOA、フェルロイルCOA、5-ヒドロキシフェルロイルCOA、およびシナピルCOAのドッキングに使用されました。。したがって、カフェイルCOAは両方のアイソザイムの基質であると思われます。結果は、COAとカフェイルCOAがCCOAOMT1よりもCCOAOMT2への親和性が高いことを示していることも示しています。したがって、CCOAOMT2の立体構造は、subabulに存在するアクティブな形態であると考えられています。ドッキング研究により、保存された活性部位残基は、CCOAOMT1およびCCOAOMT2酵素のGly84、Thr60、Val63、Glu82、Gly84、Ser90、ASP160、ASP162、Thr169、ASN191、Arg203が、否定的なCaffeoyl CoaとPlayの役割を否定するCaffeoyl CoaとPlayのバランスをとるために正電荷を生成することが示されました。機能的立体構造を維持し、ドナーと基質の結合に直接関与しています。
カフェイルコエンザイムA O-メチルトランスフェラーゼ（CCOAOMT）は、特に植物の細胞壁フェルリン酸エステルの形成におけるリグニン生合成に関与する重要な酵素です。カフェイルCOAの3-ヒドロキシル基のメチル化において極めて重要な役割を果たします。CCOAOMTをコードする2つのcDNAクローンは、Subabulおよび本研究で以前に分離されました。CCOAOMT1およびCCOAOMT2酵素の3Dモデルは、Modeller7v7ソフトウェアを使用して構築され、基質結合部位を見つけました。これらの2つのタンパク質は、2つのアミノ酸でのみ異なり、機能的冗長性がほとんどまたはまったくない場合があります。タンパク質の洗練されたモデルは、溶媒和水層のエネルギー最小化と分子ダイナミクスの後に得られました。モデルは、ProCheck、WhatCheck、Verify_3d、およびErratプログラムによってさらに評価され、結果は、これらのモデルがさらにアクティブサイトおよびドッキング分析に信頼できることを示しました。洗練されたモデルは、2つのタンパク質がそれぞれ9および10個のアルファヘリックス、6および7ベータシートを持っていることを示しました。モデルは、基板COA、SAM、SAH、カフェイルCOA、フェルロイルCOA、5-ヒドロキシフェルロイルCOA、およびシナピルCOAのドッキングに使用されました。。したがって、カフェイルCOAは両方のアイソザイムの基質であると思われます。結果は、COAとカフェイルCOAがCCOAOMT1よりもCCOAOMT2への親和性が高いことを示していることも示しています。したがって、CCOAOMT2の立体構造は、subabulに存在するアクティブな形態であると考えられています。ドッキング研究により、保存された活性部位残基は、CCOAOMT1およびCCOAOMT2酵素のGly84、Thr60、Val63、Glu82、Gly84、Ser90、ASP160、ASP162、Thr169、ASN191、Arg203が、否定的なCaffeoyl CoaとPlayの役割を否定するCaffeoyl CoaとPlayのバランスをとるために正電荷を生成することが示されました。機能的立体構造を維持し、ドナーと基質の結合に直接関与しています。
Caffeoyl coenzyme A O-methyltransferase (CCoAOMT) is an important enzyme that participates in lignin biosynthesis especially in the formation of cell wall ferulic esters of plants. It plays a pivotal role in the methylation of the 3-hydroxyl group of caffeoyl CoA. Two cDNA clones that code CCoAOMT were isolated earlier from subabul and in the present study; 3D models of CCoAOMT1 and CCoAOMT2 enzymes were built using the MODELLER7v7 software to find out the substrate binding sites. These two proteins differed only in two amino acids and may have little or no functional redundancy. Refined models of the proteins were obtained after energy minimization and molecular dynamics in a solvated water layer. The models were further assessed by PROCHECK, WHATCHECK, Verify_3D and ERRAT programs and the results indicated that these models are reliable for further active site and docking analysis. The refined models showed that the two proteins have 9 and 10 alpha-helices, 6 and 7 beta-sheets respectively. The models were used for docking the substrates CoA, SAM, SAH, caffeoyl CoA, feruloyl CoA, 5-hydroxy feruloyl CoA and sinapyl CoA which showed that CoA and caffeoyl CoA are binding with high affinity with the enzymes in the presence and absence of SAM. It appears therefore that caffeoyl CoA is the substrate for both the isoenzymes. The results also indicated that CoA and caffeoyl CoA are binding with higher affinity to CCoAOMT2 than CCoAOMT1. Therefore, CCoAOMT2 conformation is thought to be the active form that exists in subabul. Docking studies indicated that conserved active site residues Met58, Thr60, Val63, Glu82, Gly84, Ser90, Asp160, Asp162, Thr169, Asn191 and Arg203 in CCoAOMT1 and CCoAOMT2 enzymes create the positive charge to balance the negatively charged caffeoyl CoA and play an important role in maintaining a functional conformation and are directly involved in donor-substrate binding.
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