肺界面活性剤モデルシステムは、両親媒性ペプチドとアニオン性リン脂質の特定の相互作用をキャッチします

界面挙動は、13の疎水性および5つの親水性アミノ酸残基で構成される両親媒性アルファヘリカルペプチド（HEL 13-5）を含む肺界面活性剤モデルシステムで研究されました。ジパリトイルホスファチジルコリン（DPPC）およびジパリトイルホスファチジルグリセロール（DPPG）の完全飽和リン脂質（DPPG）を利用して、肺機能のためにアニオン性DPPGとカチオン性HEL 13-5の間の特定の相互作用を理解しました。表面圧力（PI）分子面積（A）および表面電位（DelTAV） - DPPG/HEL 13-5およびDPPC/DPPG（4：1、mol/mol）/HEL 13-5製剤の等温線を測定して得るために測定しました。圧縮および拡張プロセスの下での位相動作に関する基本情報。相互作用は、HEL 13-5のモル画分に対して絞り出し表面圧の変動につながり、HEL 13-5は圧縮で表面から排除されます。相の挙動は、醸造角顕微鏡、蛍光顕微鏡、および原子力顕微鏡によって視覚化されました。低表面の圧力では、サイズと形状の異なる秩序化ドメインの形成は、静電相互作用によって誘導されます。ドメインは、特にDPPG/HEL 13-5システムで、高い表面圧力への圧縮時に独立して成長します。さらなる圧縮プロセスの下では、圧迫質量は、絞り切れの近くのAFM画像に形成されます。圧迫されたヘル13-5に起因する突出腫瘤は、リン脂質組成のDPPG含有量が増加すると、外側サイズが大きくなります。最大35 mn m（-1）までのその後の拡張中、突起はDPPG/HEL 13-5システムの高さと横方向の直径を保持しますが、DPPC/HEL 13-5およびDPPC/DPPG/HELでは突起は小さくなります。13-5システムは、排出されたヘル13-5の表面への移転によるものです。この作業では、私たちの知る限り、私たちの知る限り、バイナリDPPG/HEL 13-5準備の循環Deltav-A等温線のための非常に大きなヒステリシスループを検出しました。このエキサイティングな現象は、特定の相互作用が、繰り返しの圧縮と膨張中にHEL 13-5の2つの完全に独立したプロセスをトリガーすることを示唆しています。および2）、およびインターフェイスにDPPGを備えた単分子層としての閉鎖。これらの特徴的なプロセスは、原子間力顕微鏡観察によっても強くサポートされています。ここに示されているデータは、肺界面活性剤の生物物理機能のためのホスファチジルグリセロールヘッドグループと天然界面活性剤タンパク質Bの偏光部分との間の特定の相互作用のメカニズムと重要性に関する補完的な情報を提供します。

Interfacial behavior was studied in pulmonary surfactant model systems containing an amphiphilic alpha-helical peptide (Hel 13-5), which consists of 13 hydrophobic and five hydrophilic amino acid residues. Fully saturated phospholipids of dipalmitoylphosphatidylcholine (DPPC) and dipalmitoylphosphatidylglycerol (DPPG) were utilized to understand specific interactions between anionic DPPG and cationic Hel 13-5 for pulmonary functions. Surface pressure (pi)-molecular area (A) and surface potential (DeltaV)-A isotherms of DPPG/Hel 13-5 and DPPC/DPPG (4:1, mol/mol)/Hel 13-5 preparations were measured to obtain basic information on the phase behavior under compression and expansion processes. The interaction leads to a variation in squeeze-out surface pressures against a mole fraction of Hel 13-5, where Hel 13-5 is eliminated from the surface on compression. The phase behavior was visualized by means of Brewster angle microscopy, fluorescence microscopy, and atomic force microscopy. At low surface pressures, the formation of differently ordered domains in size and shape is induced by electrostatic interactions. The domains independently grow upon compression to high surface pressures, especially in the DPPG/Hel 13-5 system. Under the further compression process, protrusion masses are formed in AFM images in the vicinity of squeeze-out pressures. The protrusion masses, which are attributed to the squeezed-out Hel 13-5, grow larger in lateral size with increasing DPPG content in phospholipid compositions. During subsequent expansion up to 35 mN m(-1), the protrusions retain their height and lateral diameter for the DPPG/Hel 13-5 system, whereas the protrusions become smaller for the DPPC/Hel 13-5 and DPPC/DPPG/Hel 13-5 systems due to a reentrance of the ejected Hel 13-5 into the surface. In this work we detected for the first time, to our knowledge, a remarkably large hysteresis loop for cyclic DeltaV-A isotherms of the binary DPPG/Hel 13-5 preparation. This exciting phenomenon suggests that the specific interaction triggers two completely independent processes for Hel 13-5 during repeated compression and expansion: 1), squeezing-out into the subsolution; and 2), and close packing as a monolayer with DPPG at the interface. These characteristic processes are also strongly supported by atomic force microscopy observations. The data presented here provide complementary information on the mechanism and importance of the specific interaction between the phosphatidylglycerol headgroup and the polarized moiety of native surfactant protein B for biophysical functions of pulmonary surfactants.