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血漿膜局在化ブラジノステロイド - 感受性1（Bri1）およびBri1関連キナーゼ1（BAK1）は、シブズ症のブラジノステロイド（BR）シグナル伝達に関与するよく知られた受容体ペアです。BRSに応答した受容体複合体の形成と細胞質ドメインキナーゼ活性のその後の活性化は、動物受容体キナーゼと機械的特性を共有します。ここでは、Bri1とBak1がBR依存的にリン酸化されており、2つのタンパク質のリン酸化型が異なる長さの間持続することを示しています。いずれかのタンパク質の変異は、対応物タンパク質のリン酸化を廃止し、受容体キナーゼのトランスリン酸化を意味します。受容体複合体の形成とBAK1キナーゼ活性の活性化に重要な特定のアミノ酸を調査するために、酵母と植物でBAK1のいくつかのバージョンを発現しました。L32EおよびL46Eの置換により、BAK1のBRI1への結合が失われ、スレオニンT455が酵母のBAK1のキナーゼ活性に不可欠でした。トランスジェニックBRI1変異植物は、BAK1（L46E）を過剰発現していることを示し、頂端の支配と種子の発達の減少を示しました。さらに、BAK1（T455A）を過剰発現するトランスジェニックの野生型植物は、BLに応答して通常示されるリン酸化活性を失い、半dWarfismにつながりました。これらの結果は、BAK1がBRSを植物に直接結合することができない場合でも、BRの有効性の持続時間を調節する重要なコンポーネントであることを示唆しています。
血漿膜局在化ブラジノステロイド - 感受性1（Bri1）およびBri1関連キナーゼ1（BAK1）は、シブズ症のブラジノステロイド（BR）シグナル伝達に関与するよく知られた受容体ペアです。BRSに応答した受容体複合体の形成と細胞質ドメインキナーゼ活性のその後の活性化は、動物受容体キナーゼと機械的特性を共有します。ここでは、Bri1とBak1がBR依存的にリン酸化されており、2つのタンパク質のリン酸化型が異なる長さの間持続することを示しています。いずれかのタンパク質の変異は、対応物タンパク質のリン酸化を廃止し、受容体キナーゼのトランスリン酸化を意味します。受容体複合体の形成とBAK1キナーゼ活性の活性化に重要な特定のアミノ酸を調査するために、酵母と植物でBAK1のいくつかのバージョンを発現しました。L32EおよびL46Eの置換により、BAK1のBRI1への結合が失われ、スレオニンT455が酵母のBAK1のキナーゼ活性に不可欠でした。トランスジェニックBRI1変異植物は、BAK1（L46E）を過剰発現していることを示し、頂端の支配と種子の発達の減少を示しました。さらに、BAK1（T455A）を過剰発現するトランスジェニックの野生型植物は、BLに応答して通常示されるリン酸化活性を失い、半dWarfismにつながりました。これらの結果は、BAK1がBRSを植物に直接結合することができない場合でも、BRの有効性の持続時間を調節する重要なコンポーネントであることを示唆しています。
The plasma membrane-localized BRASSINOSTEROID-INSENSITIVE1 (BRI1) and BRI1-ASSOCIATED KINASE1 (BAK1) are a well-known receptor pair involved in brassinosteroids (BR) signaling in Arabidposis. The formation of a receptor complex in response to BRs and the subsequent activation of cytoplasmic domain kinase activity share mechanistic characteristics with animal receptor kinases. Here, we demonstrate that BRI1 and BAK1 are BR-dependently phosphorylated, and that phosphorylated forms of the two proteins persist for different lengths of time. Mutations of either protein abolished phosphorylation of the counterpart protein, implying transphosphorylation of the receptor kinases. To investigate the specific amino acids critical for formation of the receptor complex and activation of BAK1 kinase activity, we expressed several versions of BAK1 in yeast and plants. L32E and L46E substitutions resulted in a loss of binding of BAK1 to BRI1, and threonine T455 was essential for the kinase activity of BAK1 in yeast. Transgenic bri1 mutant plants overexpressing BAK1(L46E) displayed reduced apical dominance and seed development. In addition, transgenic wild type plants overexpressing BAK1(T455A) lost the phosphorylation activity normally exhibited in response to BL, leading to semi-dwarfism. These results suggest that BAK1 is a critical component regulating the duration of BR efficacy, even though it cannot directly bind BRs in plants.
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