ヘム/ヘムの酸化還元相互作用と、大腸菌由来のシトクロムBDにおける裾の個々の光吸収スペクトルの解像度

シトクロムBDは、分子酸素の水への触媒触媒の呼吸鎖の末端成分です。3つのヘム、B（558）、B（595）、およびdが含まれています。データの詳細な分光電気化学レドックス滴定と数値モデリングにより、低スピンヘムB（558）と高スピンヘムB（595）の間の有意な酸化還元相互作用が明らかになりましたが、ヘムDとHEMES Bのいずれかの相互作用はかなり弱いように見えます。。ただし、Heme D自体の存在は、2つのヘム間のはるかに大きな相互作用を減少させます。滴定データを適合させると、裾の間の酸化還元相互作用が明示的に含まれるモデルでは、すべてのヘムの個々の吸収スペクトルを抽出できます。アルファおよびベータバンドの還元型酸化差分差スペクトルは、前述のデータに一致します（[22] J.G. Koland、M.J。Miller、R.B。Gennis、Potentiometric分析Escherichia coli、生化学の精製されたシトクロムD末端オキシダーゼ錯体23（1984）1051-1056。、および[23] R.M.595）、生化学25（1986）2314-2321。）。ソレットバンドスペクトルは、ラムダ（最大）= 429.5 nm、ラムダ（min）約413 nm（ヘムB（558））、ラムダ（最大）= 439 nm、ラムダ（min）約400 +/- 1 nm（ヘムB（ヘムB）（595））、およびラムダ（最大）= 430 nm、ラムダ（min）= 405 nm（ヘムD）。複雑なソレットバンドへのヘムDのスペクトル寄与は、どちらの裾Bの帯域よりもはるかに小さい。SORET/ALPHA（Deltaa（430）：Deltaa（629））Heme Dの比率は1.6です。

Cytochrome bd is a terminal component of the respiratory chain of Escherichia coli catalyzing reduction of molecular oxygen to water. It contains three hemes, b(558), b(595), and d. The detailed spectroelectrochemical redox titration and numerical modeling of the data reveal significant redox interaction between the low-spin heme b(558) and high-spin heme b(595), whereas the interaction between heme d and either hemes b appears to be rather weak. However, the presence of heme d itself decreases much larger interaction between the two hemes b. Fitting the titration data with a model where redox interaction between the hemes is explicitly included makes it possible to extract individual absorption spectra of all hemes. The alpha- and beta-band reduced-minus-oxidized difference spectra agree with the data published earlier ([22] J.G. Koland, M.J. Miller, R.B. Gennis, Potentiometric analysis of the purified cytochrome d terminal oxidase complex from Escherichia coli, Biochemistry 23 (1984) 1051-1056., and [23] R.M. Lorence, J.G. Koland, R.B. Gennis, Coulometric and spectroscopic analysis of the purified cytochrome d complex of Escherichia coli: evidence for the identification of "cytochrome a(1)" as cytochrome b(595), Biochemistry 25 (1986) 2314-2321.). The Soret band spectra show lambda(max)=429.5 nm, lambda(min) approximately 413 nm (heme b(558)), lambda(max)=439 nm, lambda(min) approximately 400+/-1 nm (heme b(595)), and lambda(max)=430 nm, lambda(min)=405 nm (heme d). The spectral contribution of heme d to the complex Soret band is much smaller than those of either hemes b; the Soret/alpha (DeltaA(430):DeltaA(629)) ratio for heme d is 1.6.