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Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America2009Jun16Vol.106issue(24)

葉緑体とアミロプラストの澱粉合成の調節において、チオレドキシンが組み込まれたチオレドキシンを光とスクロースにリンクします

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
概要
Abstract

植物には、単一のポリペプチドにおけるNADP-チオレドキシンレダクターゼ(NTR)とチオレドキシン(TRX)ドメインの両方を含む、異常な色素性軟化NADP-チアオキシンレダクターゼC(NTRC)があります。NTRCは、暗闇で過酸化水素を解毒するために還元剤を供給することが知られていますが、その他の機能は不明です。現在、NTRCは、デンプン合成の中心酵素であるADP-グルコースピロリン酸化物(AgPase)の酸化還元調節において、以前に認識されていなかった役割を果たしていると報告しています。NADPHを供給すると、NTRCは酵素の両方のドメインの活性部位システインを必要とする酸化還元反応でin vitroでAgPaseを活性化しました。葉の中で、AgPaseは、暗闇の中のスクロースの光または外部給餌のいずれかによって、Plantaで活性化されました。シロイヌナズナntrc Ko変異体の葉は、AgPaseのレドックス活性化の程度と、光のいずれか(40-60%)または外部スクロースでの治療後の暗闇(ほぼ100による暗闇のどちらかでデンプン合成の増強の両方で減少を示しました。%)。対照的に、分離された葉緑体におけるAgPaseの光依存性活性化は影響を受けませんでした。非光合成組織(根)では、NTRCのKOは、光または外部スクロースに応答してAgPaseのレドックス活性化と澱粉合成をほぼ90%減少させました。この結果は、光またはスクロースのいずれかに応答したデンプン合成の調節におけるNTRCの役割の生化学的および遺伝的証拠を提供します。データはまた、NTRCのTRXドメインが、フェレドキシンにリンクされた遊離TRXが遠いシンク組織のアミロプラストを可能にし、葉葉緑体によって光合成で使用されている光を感知し、それに応じて異系性澱粉合成を調整できることを示唆しています。

植物には、単一のポリペプチドにおけるNADP-チオレドキシンレダクターゼ(NTR)とチオレドキシン(TRX)ドメインの両方を含む、異常な色素性軟化NADP-チアオキシンレダクターゼC(NTRC)があります。NTRCは、暗闇で過酸化水素を解毒するために還元剤を供給することが知られていますが、その他の機能は不明です。現在、NTRCは、デンプン合成の中心酵素であるADP-グルコースピロリン酸化物(AgPase)の酸化還元調節において、以前に認識されていなかった役割を果たしていると報告しています。NADPHを供給すると、NTRCは酵素の両方のドメインの活性部位システインを必要とする酸化還元反応でin vitroでAgPaseを活性化しました。葉の中で、AgPaseは、暗闇の中のスクロースの光または外部給餌のいずれかによって、Plantaで活性化されました。シロイヌナズナntrc Ko変異体の葉は、AgPaseのレドックス活性化の程度と、光のいずれか(40-60%)または外部スクロースでの治療後の暗闇(ほぼ100による暗闇のどちらかでデンプン合成の増強の両方で減少を示しました。%)。対照的に、分離された葉緑体におけるAgPaseの光依存性活性化は影響を受けませんでした。非光合成組織(根)では、NTRCのKOは、光または外部スクロースに応答してAgPaseのレドックス活性化と澱粉合成をほぼ90%減少させました。この結果は、光またはスクロースのいずれかに応答したデンプン合成の調節におけるNTRCの役割の生化学的および遺伝的証拠を提供します。データはまた、NTRCのTRXドメインが、フェレドキシンにリンクされた遊離TRXが遠いシンク組織のアミロプラストを可能にし、葉葉緑体によって光合成で使用されている光を感知し、それに応じて異系性澱粉合成を調整できることを示唆しています。

Plants have an unusual plastid-localized NADP-thioredoxin reductase C (NTRC) containing both an NADP-thioredoxin reductase (NTR) and a thioredoxin (Trx) domain in a single polypeptide. Although NTRC is known to supply reductant for detoxifying hydrogen peroxide in the dark, its other functions are unknown. We now report that NTRC plays a previously unrecognized role in the redox regulation of ADP-glucose pyrophosphorylase (AGPase), a central enzyme of starch synthesis. When supplied NADPH, NTRC activated AGPase in vitro in a redox reaction that required the active site cysteines of both domains of the enzyme. In leaves, AGPase was activated in planta either by light or external feeding of sucrose in the dark. Leaves of an Arabidopsis NTRC KO mutant showed a decrease both in the extent of redox activation of AGPase and in the enhancement of starch synthesis either in the light (by 40-60%) or in the dark after treatment with external sucrose (by almost 100%). The light-dependent activation of AGPase in isolated chloroplasts, by contrast, was unaffected. In nonphotosynthetic tissue (roots), KO of NTRC decreased redox activation of AGPase and starch synthesis in response to light or external sucrose by almost 90%. The results provide biochemical and genetic evidence for a role of NTRC in regulating starch synthesis in response to either light or sucrose. The data also suggest that the Trx domain of NTRC and, to a lesser extent, free Trxs linked to ferredoxin enable amyloplasts of distant sink tissues to sense light used in photosynthesis by leaf chloroplasts and adjust heterotrophic starch synthesis accordingly.

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