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馬は、体温調節のためにタンパク質が豊富な汗を生成することは珍しいです。その主要な成分は、高度に表面活性のない非グリコシル化タンパク質であるLatherinです。cDNA分析から決定されたラサリンのアミノ酸配列は、4つの地理的に分散した等しい種(馬、ゼブラ、オナガー、お尻)にわたって高度に保存されており、口腔に以前に発見されたタンパク質のファミリーと類似しています。哺乳類。Latherinは、低濃度で水面張力を大幅に減少させます(<OR = 1 mg ml(-1))。したがって、防水性の毛皮を介した蒸発冷却を促進するために、おそらく湿潤剤として作用します。中性子反射実験は、この洗剤のような活性が、空気水界面で、厚さ約10倍の濃いタンパク質層の形成に関連していることを示しています。しかし、溶液中の生物物理学的特性(循環二色性、微分走査熱量測定)は、ラサリンが典型的な球状タンパク質のように振る舞うことを示していますが、異常な固有の蛍光特性を示しています。界面層。RT-PCRスクリーニングにより、馬の皮膚と唾液腺のラサリン転写産物が明らかになりましたが、他の組織はありませんでした。バクテリアで産生された組換えラサリンは、馬アレルギーの被験者からのIgE抗体の標的でもあることがわかりました。したがって、equidsは、2つの目的のために経口/唾液粘膜タンパク質を、ライフスタイルに特有の2つの目的、すなわち、迅速かつ効率的な熱放散の必要性と、大量の乾燥食品材料の咀asticと処理の専門化の必要性を適応させた可能性があります。
馬は、体温調節のためにタンパク質が豊富な汗を生成することは珍しいです。その主要な成分は、高度に表面活性のない非グリコシル化タンパク質であるLatherinです。cDNA分析から決定されたラサリンのアミノ酸配列は、4つの地理的に分散した等しい種(馬、ゼブラ、オナガー、お尻)にわたって高度に保存されており、口腔に以前に発見されたタンパク質のファミリーと類似しています。哺乳類。Latherinは、低濃度で水面張力を大幅に減少させます(<OR = 1 mg ml(-1))。したがって、防水性の毛皮を介した蒸発冷却を促進するために、おそらく湿潤剤として作用します。中性子反射実験は、この洗剤のような活性が、空気水界面で、厚さ約10倍の濃いタンパク質層の形成に関連していることを示しています。しかし、溶液中の生物物理学的特性(循環二色性、微分走査熱量測定)は、ラサリンが典型的な球状タンパク質のように振る舞うことを示していますが、異常な固有の蛍光特性を示しています。界面層。RT-PCRスクリーニングにより、馬の皮膚と唾液腺のラサリン転写産物が明らかになりましたが、他の組織はありませんでした。バクテリアで産生された組換えラサリンは、馬アレルギーの被験者からのIgE抗体の標的でもあることがわかりました。したがって、equidsは、2つの目的のために経口/唾液粘膜タンパク質を、ライフスタイルに特有の2つの目的、すなわち、迅速かつ効率的な熱放散の必要性と、大量の乾燥食品材料の咀asticと処理の専門化の必要性を適応させた可能性があります。
Horses are unusual in producing protein-rich sweat for thermoregulation, a major component of which is latherin, a highly surface-active, non-glycosylated protein. The amino acid sequence of latherin, determined from cDNA analysis, is highly conserved across four geographically dispersed equid species (horse, zebra, onager, ass), and is similar to a family of proteins only found previously in the oral cavity and associated tissues of mammals. Latherin produces a significant reduction in water surface tension at low concentrations (< or = 1 mg ml(-1)), and therefore probably acts as a wetting agent to facilitate evaporative cooling through a waterproofed pelt. Neutron reflection experiments indicate that this detergent-like activity is associated with the formation of a dense protein layer, about 10 A thick, at the air-water interface. However, biophysical characterization (circular dichroism, differential scanning calorimetry) in solution shows that latherin behaves like a typical globular protein, although with unusual intrinsic fluorescence characteristics, suggesting that significant conformational change or unfolding of the protein is required for assembly of the air-water interfacial layer. RT-PCR screening revealed latherin transcripts in horse skin and salivary gland but in no other tissues. Recombinant latherin produced in bacteria was also found to be the target of IgE antibody from horse-allergic subjects. Equids therefore may have adapted an oral/salivary mucosal protein for two purposes peculiar to their lifestyle, namely their need for rapid and efficient heat dissipation and their specialisation for masticating and processing large quantities of dry food material.
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