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Angewandte Chemie (International ed. in English)20090101Vol.48issue(28)

C9-モノテルペノイドインドールアルカロイドからのC9-の生合成の構造的基礎と酵素メカニズム

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

切断炭素:ポリノリジンアルデヒドエステラーゼ(PNAE)の3次元構造は、C(10) - モノテルペノイドインドールアルカロイドからのC(9) - の生合成メカニズムに関する洞察を与えます(スキームを参照)。PNAEは非常に基質特異的なセリンエステラーゼです。触媒トライアドS87-D216-H244を備えており、アルファ/ベータ折りのヒドロラーゼスーパーファミリーの新しいメンバーです。その新しい機能は、アルカロイド構造の多様化につながります。

切断炭素:ポリノリジンアルデヒドエステラーゼ(PNAE)の3次元構造は、C(10) - モノテルペノイドインドールアルカロイドからのC(9) - の生合成メカニズムに関する洞察を与えます(スキームを参照)。PNAEは非常に基質特異的なセリンエステラーゼです。触媒トライアドS87-D216-H244を備えており、アルファ/ベータ折りのヒドロラーゼスーパーファミリーの新しいメンバーです。その新しい機能は、アルカロイド構造の多様化につながります。

Cutting carbons: The three-dimensional structure of polyneuridine aldehyde esterase (PNAE) gives insight into the enzymatic mechanism of the biosynthesis of C(9)- from C(10)-monoterpenoid indole alkaloids (see scheme). PNAE is a very substrate-specific serine esterase. It harbors the catalytic triad S87-D216-H244, and is a new member of the alpha/beta-fold hydrolase superfamily. Its novel function leads to the diversification of alkaloid structures.

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