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フォトトロピンは、植物の光陽性、葉緑体の動き、気孔開口、および葉の拡大を制御します。Phototropin 1（Phot1）は、フラビンモノヌクレオチドに結合する2つの青色光感知ドメイン、LOV2とLOV1にリンクされたキナーゼドメインで構成されています。Lov2ドメインとJalphaという名前のヘリカルセグメントとの間の相互作用の破壊は、LOVをキナーゼドメインに結合し、その後のフォトトロピン1のキナーゼ活性とさらにダウンストリームシグナル伝達を誘導します。ここでは、フーヴィエ変換赤外線分光法を使用して、フォトトピンの分子メカニズムの一部を解き放つためにフーリエ変換赤外線分光法を使用して、Avena sativa（Aslov2/Jalpha）のPhot1 lov2ドメインにおける光トリガーされた信号伝播に対する温度と水分補給の効果を研究します1./JALPHAは、主にベータシートの変化と、ARNT-SIMコアごとにJalphaヘリックスのバインディングとその後の部分的な展開から生じるアミドIおよびII領域で強い信号を示します。重要なことに、これらの構造変化は、完全な水分補給条件と280 Kを超える温度でのみ発生します。高頻度のアミドIシグナルのダウンシフトを示す新しく孤立した低水和の中間体を特徴付けました。 - シートまたはジャルファ構造の変更。さらに、2つの異なるC（4）= Oコンフォーマー集団を含むAslov2/Jalphaの不均一性を報告し、暗い状態で共存し、1712 cm（-1）および1694 cmでC（4）= Oカルボニル周波数（4）= Oカルボニル頻度（-1）これは、このサイトでそれぞれ単一のH結合と2つのH結合に起因します。このような配座異性体は、わずかにシフトした吸収スペクトルを表示し、低温でLOVドメインの紫外線/可視スペクトルに475 nmのバンドの分割を引き起こします。
フォトトロピンは、植物の光陽性、葉緑体の動き、気孔開口、および葉の拡大を制御します。Phototropin 1（Phot1）は、フラビンモノヌクレオチドに結合する2つの青色光感知ドメイン、LOV2とLOV1にリンクされたキナーゼドメインで構成されています。Lov2ドメインとJalphaという名前のヘリカルセグメントとの間の相互作用の破壊は、LOVをキナーゼドメインに結合し、その後のフォトトロピン1のキナーゼ活性とさらにダウンストリームシグナル伝達を誘導します。ここでは、フーヴィエ変換赤外線分光法を使用して、フォトトピンの分子メカニズムの一部を解き放つためにフーリエ変換赤外線分光法を使用して、Avena sativa（Aslov2/Jalpha）のPhot1 lov2ドメインにおける光トリガーされた信号伝播に対する温度と水分補給の効果を研究します1./JALPHAは、主にベータシートの変化と、ARNT-SIMコアごとにJalphaヘリックスのバインディングとその後の部分的な展開から生じるアミドIおよびII領域で強い信号を示します。重要なことに、これらの構造変化は、完全な水分補給条件と280 Kを超える温度でのみ発生します。高頻度のアミドIシグナルのダウンシフトを示す新しく孤立した低水和の中間体を特徴付けました。 - シートまたはジャルファ構造の変更。さらに、2つの異なるC（4）= Oコンフォーマー集団を含むAslov2/Jalphaの不均一性を報告し、暗い状態で共存し、1712 cm（-1）および1694 cmでC（4）= Oカルボニル周波数（4）= Oカルボニル頻度（-1）これは、このサイトでそれぞれ単一のH結合と2つのH結合に起因します。このような配座異性体は、わずかにシフトした吸収スペクトルを表示し、低温でLOVドメインの紫外線/可視スペクトルに475 nmのバンドの分割を引き起こします。
Phototropins control phototropism, chloroplast movement, stomatal opening, and leaf expansion in plants. Phototropin 1 (phot1) is composed of a kinase domain linked to two blue light-sensing domains, LOV2 and LOV1, which bind flavin mononucleotide. Disruption of the interaction between the LOV2 domain and a helical segment named Jalpha, joining LOV to the kinase domain, induces the subsequent kinase activity of phototropin 1 and further-downstream signal transduction. Here we study the effects of temperature and hydration on the light-triggered signal propagation in the phot1 LOV2 domain of Avena sativa (AsLOV2/Jalpha), using Fourier transform infrared spectroscopy to unravel part of the molecular mechanism of phototropin 1. We report that AsLOV2/Jalpha shows an intense signal in the amide I and II regions, arising mainly from beta-sheet changes and the unbinding of the Jalpha helix from the Per-ARNT-Sim core and its subsequent partial unfolding. Importantly, these structural changes only occur under conditions of full hydration and at temperatures above 280 K. We characterized a newly isolated low-hydration intermediate that shows a downshift of high-frequency amide I signals and that possibly corresponds to loop tightening, without large beta-sheet or Jalpha structural changes. In addition, we report a heterogeneity in AsLOV2/Jalpha involving two different C(4)=O conformer populations, coexisting in the dark state and characterized by C(4)=O carbonyl frequencies at 1712 cm(-1) and 1694 cm(-1) that are attributable to a single H-bond and two H-bonds at this site, respectively. Such conformers display slightly shifted absorption spectra and cause a splitting of the 475-nm band in the ultraviolet/visible spectra of LOV domains at low temperature.
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