リボソームタンパク質S4、S17、およびS20によるRRNA構造のグローバルな安定化

リボソームタンパク質は、リボソームRNAの折り畳まれた構造を安定化し、複合体へのさらなるタンパク質の動員を可能にします。定量的ヒドロキシルラジカルフットプリントを使用して、3つの異なる原発性タンパク質S4、S17、およびS20が、大腸菌16S 5 'ドメインの3次元構造を安定化する程度を測定しました。複合体の安定性は、MGClの濃度を変えることにより乱れました（2）。各タンパク質は、即時の結合部位を超えたリボソームRNA三次相互作用の安定性に影響を与えます。S4とS17は5 'ドメイン全体を安定させ、S20はより局所的な効果を持っています。5 'ドメイン内の個々のヘリックスの多段階折りたたみは、各タンパク質が低Mg（2+）濃度での非ネイティブ相互作用を含む構造中間体の異なるアンサンブルを安定化することを示しています。S4、S17、およびS20との異なるヘリカル接合部との相互作用の組み合わせは、アセンブリの次のステップで二次アセンブリタンパク質S16を追加する能力があるいくつかのRNA立体構造に対する自由エネルギー景観にバイアスすることを提案します。

Ribosomal proteins stabilize the folded structure of the ribosomal RNA and enable the recruitment of further proteins to the complex. Quantitative hydroxyl radical footprinting was used to measure the extent to which three different primary assembly proteins, S4, S17, and S20, stabilize the three-dimensional structure of the Escherichia coli 16S 5' domain. The stability of the complexes was perturbed by varying the concentration of MgCl(2). Each protein influences the stability of the ribosomal RNA tertiary interactions beyond its immediate binding site. S4 and S17 stabilize the entire 5' domain, while S20 has a more local effect. Multistage folding of individual helices within the 5' domain shows that each protein stabilizes a different ensemble of structural intermediates that include nonnative interactions at low Mg(2+) concentration. We propose that the combined interactions of S4, S17, and S20 with different helical junctions bias the free-energy landscape toward a few RNA conformations that are competent to add the secondary assembly protein S16 in the next step of assembly.