ミトコンドリアF1FO-ATPシンターゼ：小さなサブユニットEおよびGは、二量体化をトリガーするために単量体複合体に関連付けられています

ミトコンドリアF（1）F（O）-ATPシンターゼは、ADPおよび無機リン酸塩からのATPの形成を触媒します。酵素は、内側のミトコンドリア膜の単量体、二量体および高オリゴマー型に見られます。ATPシンターゼ複合体の二量体化は、膜の曲げと管状クリスタ膜の形成を促進するより大きなオリゴマーの生成の前提条件です。膜包埋F（O） - ドメイン、サブユニットE（Su E; ATP21）およびSu G（ATP20）の2つの小さなタンパク質は、酵母ATP合成酵素の二量体特異的サブユニットとして特定され、安定化に必要であることが示されました。二量体。酵母ATPシンターゼの2つの異なる単量体型を特定しました。su e and su gは、二量体だけでなく、単量体の1つにも存在します。Su eおよびSu gは、単量体ATPシンターゼと連続的に組み立てられ、二量体化能力のプライミングモノマーを形成することを実証します。Su EおよびSu GとモノマーF（1）F（O）-ATPシンターゼの関連は、オリゴマー形成の初期ステップを表していると結論付けています。

Mitochondrial F(1)F(o)-ATP synthase catalyzes the formation of ATP from ADP and inorganic phosphate. The enzyme is found in monomeric, dimeric and higher oligomeric forms in the inner mitochondrial membrane. Dimerization of ATP synthase complexes is a prerequisite for the generation of larger oligomers that promote membrane bending and formation of tubular cristae membranes. Two small proteins of the membrane-embedded F(o)-domain, subunit e (Su e; Atp21) and Su g (Atp20), were identified as dimer-specific subunits of yeast ATP synthase and shown to be required for stabilization of the dimers. We have identified two distinct monomeric forms of yeast ATP synthase. Su e and Su g are present not only in the dimer but also in one of the monomeric forms. We demonstrate that Su e and Su g sequentially assemble with monomeric ATP synthase to form a dimerization-competent primed monomer. We conclude that association of Su e and Su g with monomeric F(1)F(o)-ATP synthase represents an initial step of oligomer formation.