ペプチドフラグメントイオンの質量スペクトルにおける空いているスペクトル空間を変える

ネイティブペプチドフラグメントイオンの質量欠陥分布プロットのハイエンド境界近くのイオンは、質量対電荷比の決定に基づくシグネチャマーカーとしての潜在的な潜在的です。ホスホリルイオンを含むこれらのマーカーイオンの特異性は、分布プロットの境界領域から干渉する等変性イオンを除去することにより改善できます。これらの干渉イオンには、ASPおよびGLU含有量が豊富です。アミノ酸残基とペプチドの質量は、0.99493894のスケーリング係数を使用して、IUPACスケール（質量参照として12c = 12 u）から平均尺度（ゼロ質量欠陥のある質量参照としての質量基準として）まで再スキャンされます（アベベラジン質量= 111 U*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：u*：N-ブタノールを使用したASPおよびGlu側鎖カルボキシレートのエステル化は、中分解能の質量分析計の使用に基づいて、質量欠陥分布プロットでハイエンドの境界の十分な後退を達成できると理論的に予測されています。理論的計算と実験室の実験は、ペプチドフラグメントイオンの平均スケールの質量欠陥分布と、ホスホチロシンイモニウムイオンとシクロホスリン酸イオンの2つの陽性リン酸化イオンの特異性に対するさまざまなエステリフィケーションの効果を調べるために実行されます。

Ions near the high-end border of a mass defect distribution plot for native peptide fragment ions have potential as signature markers that are based on mass-to-charge ratio determination. The specificity of these marker ions, including phosphoryl ions, can be improved by removing interfering isobaric ions from the border region on the distribution plot. These interfering ions are rich in Asp and Glu content. The masses of amino acid residues and peptides are rescaled from the IUPAC scale (12C = 12 u as the mass reference) to the averagine scale (averagine mass = 111 u* as the mass reference with zero mass defect; u*: the mass unit on the averagine scale), using a scaling factor of 0.999493894. It is theoretically predicted that esterification of Asp and Glu side-chain carboxylates with n-butanol can achieve a sufficient retreat of the high-end border on a mass defect distribution plot based on the use of mass spectrometers with better-than-medium resolution. Theoretical calculations and laboratory experiments are performed to examine effects of various esterifications on the averagine-scale mass defect distribution of peptide fragment ions and on the specificity of two positive phosphoryl ions: the phosphotyrosine immonium ion and a cyclophosphoramidate ion.