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Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950)1990Apr15Vol.144issue(8)

T細胞トリガー分子TP103は、ジペプチジルアミノペプチダーゼIV活性に関連しています

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PMID:1969875DOI:
文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

TP103は、ヒトTリンパ球の代替活性化信号を定義する103 kDa T細胞活性化分子です。安静時のT細胞には少量のみであるか、存在しないが、活性化後に強く発現する。MAB CB.1を介したTP103の架橋は、事前にアクティブ化されたCD3+ Tリンパ球の機能的活性のトリガーにつながります。免疫組織学でmAb Cb.1を使用することにより、TP103は、腎臓、前立腺、表皮などのさまざまな組織の上皮細胞で発現していることがわかりました。。TP103を発現する癌細胞株を発見し、これらの細胞の表面から110 kDa分子を沈殿させる可能性があります。TP103との同一性について同様の分布と分子量のいくつかの既知の分子を検討し、TP103がおそらくタンパク質分解酵素ジペプチジルアミノペプチダーゼIVと同一であることをここで示しています。アフィニティクロマトグラフィーでTP103を精製すると、TP103にcop copurified化された典型的なジペプチジルアミノペプチダーゼIV活性を精製しました。活性化されたT細胞では、TP103に関連する酵素活性が細胞の外側で発現します。MAB CB.1が抗CD26 MAB抗TA1と同じ分子を認識していることを示します。抗TA1 mAbは、T細胞活性化活性もあることがわかったが、Tリンパ球のトリガーの要件が異なることがわかった。

TP103は、ヒトTリンパ球の代替活性化信号を定義する103 kDa T細胞活性化分子です。安静時のT細胞には少量のみであるか、存在しないが、活性化後に強く発現する。MAB CB.1を介したTP103の架橋は、事前にアクティブ化されたCD3+ Tリンパ球の機能的活性のトリガーにつながります。免疫組織学でmAb Cb.1を使用することにより、TP103は、腎臓、前立腺、表皮などのさまざまな組織の上皮細胞で発現していることがわかりました。。TP103を発現する癌細胞株を発見し、これらの細胞の表面から110 kDa分子を沈殿させる可能性があります。TP103との同一性について同様の分布と分子量のいくつかの既知の分子を検討し、TP103がおそらくタンパク質分解酵素ジペプチジルアミノペプチダーゼIVと同一であることをここで示しています。アフィニティクロマトグラフィーでTP103を精製すると、TP103にcop copurified化された典型的なジペプチジルアミノペプチダーゼIV活性を精製しました。活性化されたT細胞では、TP103に関連する酵素活性が細胞の外側で発現します。MAB CB.1が抗CD26 MAB抗TA1と同じ分子を認識していることを示します。抗TA1 mAbは、T細胞活性化活性もあることがわかったが、Tリンパ球のトリガーの要件が異なることがわかった。

Tp103 is a 103-kDa T cell activation molecule that defines an alternative activation signal for human T lymphocytes. It is absent from or present in only low amounts on resting T cells but is expressed strongly after activation. Cross-linking of Tp103 via a mAb CB.1 leads to triggering of functional activities in preactivated CD3+ T lymphocytes. By using mAb CB.1 in immunohistology we found that Tp103 is expressed in epithelial cells of various tissues, such as kidney, prostate, epidermis and on endothelia of liver, spleen, lungs, and most vessels, and in bile duct canaliculi in the liver. We found a carcinoma cell line expressing Tp103 and could precipitate a 110-kDa molecule from the surface of these cells. We considered several known molecules of similar distribution and molecular mass for identity with Tp103 and show here that Tp103 is probably identical to the proteolytic enzyme dipeptidyl aminopeptidase IV. When we purified Tp103 by affinity chromatography, typical dipeptidyl aminopeptidase IV activity copurified with Tp103. On activated T cells the enzymatic activity associated with Tp103 is expressed on the outside of the cell. We show that mAb CB.1 recognizes the same molecule as the anti-CD26 mAb anti-Ta1. The anti-Ta1 mAb was found to have T cell-activating activity too, but to differ in its requirements for triggering of T lymphocytes.

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