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トランスシアリダーゼは、シアル酸の1つのシアロシドからアクセプターへの移動を触媒して、新しいシアロシドを形成します。Alpha2,3-Trans-Sialidase活性は、寄生原生動物のトリパノソーマCruziで最初に発見され、最近では多機能パス網マルチカリルシアリルトランスフェラーゼPMST1で発見されました。Alpha2,8-Trans-Sialidase活性は、多機能カンピロバクターJejuni Sialyltransferase CSTIIについても説明されています。ここでは、以前に報告された組換え細菌α2,6-シアリルトランスフェラーゼのアルファ2,6-トランスサリダーゼ活性の発見を報告します。Alpha2,6-Trans-Sialidase活性がこれまで特定されたのはこれが初めてです。速度論的研究では、Delta15pd2,6st触媒トランスシアリダーゼ反応がPing-pong Bi-Bi反応メカニズムに従うことを示しています。シアリルトランスフェラーゼ反応の産物であるシチジン5'-モノリン酸は、酵素のトランスシアリダーゼ活性では必要ありませんが、非必須活性化因子としてトランスシアリダーゼ活性を控えめに増強します。化学的に合成されたNeu5acalphapnpおよびLacbetamuを使用して、アルファ2,6結合シアルシアドNeu5acalpha2,6lacbetamuは、Delta15PD2,6STのトランスシアリダーゼ活性を使用して、高収量で1段階で高収量で得られました。Alpha2,6-Trans-Sialidase活性に加えて、Delta15pd2,6stはアルファ2,6-シアリダーゼ活性も備えています。したがって、多機能性は、多くの細菌シアリルトランスフェラーゼの一般的な特徴です。
トランスシアリダーゼは、シアル酸の1つのシアロシドからアクセプターへの移動を触媒して、新しいシアロシドを形成します。Alpha2,3-Trans-Sialidase活性は、寄生原生動物のトリパノソーマCruziで最初に発見され、最近では多機能パス網マルチカリルシアリルトランスフェラーゼPMST1で発見されました。Alpha2,8-Trans-Sialidase活性は、多機能カンピロバクターJejuni Sialyltransferase CSTIIについても説明されています。ここでは、以前に報告された組換え細菌α2,6-シアリルトランスフェラーゼのアルファ2,6-トランスサリダーゼ活性の発見を報告します。Alpha2,6-Trans-Sialidase活性がこれまで特定されたのはこれが初めてです。速度論的研究では、Delta15pd2,6st触媒トランスシアリダーゼ反応がPing-pong Bi-Bi反応メカニズムに従うことを示しています。シアリルトランスフェラーゼ反応の産物であるシチジン5'-モノリン酸は、酵素のトランスシアリダーゼ活性では必要ありませんが、非必須活性化因子としてトランスシアリダーゼ活性を控えめに増強します。化学的に合成されたNeu5acalphapnpおよびLacbetamuを使用して、アルファ2,6結合シアルシアドNeu5acalpha2,6lacbetamuは、Delta15PD2,6STのトランスシアリダーゼ活性を使用して、高収量で1段階で高収量で得られました。Alpha2,6-Trans-Sialidase活性に加えて、Delta15pd2,6stはアルファ2,6-シアリダーゼ活性も備えています。したがって、多機能性は、多くの細菌シアリルトランスフェラーゼの一般的な特徴です。
Trans-sialidases catalyze the transfer of a sialic acid from one sialoside to an acceptor to form a new sialoside. alpha2,3-Trans-sialidase activity was initially discovered in the parasitic protozoan Trypanosoma cruzi, and more recently was found in a multifunctional Pasteurella multocida sialyltransferase PmST1. alpha2,8-Trans-sialidase activity was also described for a multifunctional Campylobacter jejuni sialyltransferase CstII. We report here the discovery of the alpha2,6-trans-sialidase activity of a previously reported recombinant truncated bacterial alpha2,6-sialyltransferase from Photobacterium damsela (Delta15Pd2,6ST). This is the first time that the alpha2,6-trans-sialidase activity has ever been identified. Kinetic studies indicate that Delta15Pd2,6ST-catalyzed trans-sialidase reaction follows a ping-pong bi-bi reaction mechanism. Cytidine 5'-monophosphate, the product of sialyltransferase reactions, is not required by the trans-sialidase activity of the enzyme but enhances the trans-sialidase activity modestly as a non-essential activator. Using chemically synthesized Neu5AcalphapNP and LacbetaMU, alpha2,6-linked sialoside Neu5Acalpha2,6LacbetaMU has been obtained in one-step in high yield using the trans-sialidase activity of Delta15Pd2,6ST. In addition to the alpha2,6-trans-sialidase activity, Delta15Pd2,6ST also has alpha2,6-sialidase activity. The multifunctionality is thus a common feature of many bacterial sialyltransferases.
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