ピルタンパク質によるアブシシン酸シグナル伝達のメカニズムに関する構造的洞察

アブシジン酸（ABA）は、植物のストレス反応を調節する重要な植物ホルモンです。Pyr-Pyl-RCARファミリーのタンパク質は、最近ABA受容体として同定されました。ABAに結合すると、ABI1やABI2などの2Cタンパク質ホスファターゼ（PP2C）と関連するピルタンパク質がその活性を阻害します。ただし、PylsがABAシグナル伝達を媒介する分子メカニズムは不明のままです。ここでは、3つの結晶構造を報告します：Apo-Pyl2、（+） - ABA結合Pyl2および（+） - ABA結合Pyl1とホスファターゼABI1。Apo-Pyl2には、4つの高度に保存された表面ループに囲まれたポケットが含まれています。ABAの結合に応じて、ループCL2はポケットに閉じて、ABI1を認識する表面を作成します。三元複合体では、Cl2ループはAbi1の活性部位の近くにあり、基質タンパク質の侵入をブロックします。一緒に、私たちのデータは、ABAがPP2Cのピル媒介阻害を調節するメカニズムを明らかにします。

Abscisic acid (ABA) is an important phytohormone that regulates plant stress responses. Proteins from the PYR-PYL-RCAR family were recently identified as ABA receptors. Upon binding to ABA, a PYL protein associates with type 2C protein phosphatases (PP2Cs) such as ABI1 and ABI2, inhibiting their activity; the molecular mechanisms by which PYLs mediate ABA signaling remain unknown, however. Here we report three crystal structures: apo-PYL2, (+)-ABA-bound PYL2 and (+)-ABA-bound PYL1 in complex with phosphatase ABI1. Apo-PYL2 contains a pocket surrounded by four highly conserved surface loops. In response to ABA binding, loop CL2 closes onto the pocket, creating a surface that recognizes ABI1. In the ternary complex, the CL2 loop is located near the active site of ABI1, blocking the entry of substrate proteins. Together, our data reveal the mechanisms by which ABA regulates PYL-mediated inhibition of PP2Cs.