スキムミルクの酸性化中のカゼイン超分子の微細構造変化

低温殺菌されたスキムミルクは、10、20、30、および40度の異なるレベルのグルコノデルタラクトンを使用して酸性化し、ゆっくり、中程度の、速い酸性化速度を与えました。粉砕性は濁度と豆腐の硬さを測定することにより監視され、酸性化中の微細構造の変化は、透過型電子顕微鏡を使用してグルタルアルデヒド固定化された、寒天解除された牛乳サンプルで観察されました。酸性化の速度は、10度Cの場合を除き、酸性化中に観察された変化にほとんど影響を与えませんでした。40度Cでは、カゼインの超分子は酸性化全体で球形でしたが、低温では外観が次第にぼろぼろになりました。凝乳粒子の数が増加すると想定される濁度の増加によって測定されたように、同じpH（pH 4.8）でゲル化されたすべての乳牛は、光散乱粒子の数の増加によってもたらされることが観察されました。5.4。牛乳が酸性化されると、おそらくカゼインの超分子から解離したタンパク質に由来する、ゆるく絡み合ったタンパク質の凝集体が観察されました。これらの凝集体は、特に牛乳のpHがカゼインの等電点に近づいたため、カゼインの超分子と同じくらい大きかったことがよくありました。低温よりも40度Cで大きな凝集体が観察され、タンパク質間の疎水性相互作用の関与を示唆しています。牛乳の酸誘発性ゲル化のための3相モデルが提案されており、最初の相はカゼイン超分子からのタンパク質の温度依存性解離を伴い、温度が低下するにつれてより多くの解離が発生する。乳のpHが下がると解離が続き、放出されたタンパク質がゆるく絡み合った凝集体に形成され、いくつかはカゼインの超分子と同じくらい大きくなります。牛乳の酸性ゲル化の第2相は、pH 5.3とpH 4.9の間で発生し、ゆるく絡み合ったタンパク質凝集体を伴うタンパク質の再配信を伴います。3番目の最終段階では、コロイドカゼイン超分子を約pH 4.8のゲルネットワークに迅速に凝集させます。酸性化の温度に基づいて異なるゲル構造が形成され、40度Cで粗い鎖ゲルネットワークが形成され、10度Cで細かい鎖ゲルネットワークが形成されました。

Pasteurized skim milk was acidified using different levels of glucono-delta-lactone at 10, 20, 30, and 40 degrees C to give slow, medium, and fast rates of acidification. Milk coagulation was monitored by measuring turbidity and curd firmness, and microstructural changes during acidification were observed on glutaraldehyde-fixed, agar-solidified milk samples using transmission electron microscopy. Rate of acidification had little influence on changes observed during acidification, except at 10 degrees C. At 40 degrees C, the casein supramolecules were spherical throughout acidification, whereas at lower temperatures they became progressively more ragged in appearance. All of the milks gelled at the same pH (pH 4.8), as measured by curd firmness, whereas increases in turbidity, assumed to be brought about by an increase in number of light-scattering particles, were observed to start at about pH 5.2 to 5.4. As the milk was acidified, aggregates of loosely entangled proteins were observed, presumably originating from proteins that had dissociated from the casein supramolecules. These aggregates were often as large as the casein supramolecules, particularly as the pH of the milk approached the isoelectric point of the caseins. Larger aggregates were observed at 40 degrees C than at the lower temperatures, suggesting the involvement of hydrophobic interactions between the proteins. A 3-phase model for acid-induced gelation of milk is proposed in which the first phase involves temperature-dependent dissociation of proteins from the casein supramolecules, with more dissociation occurring as temperature is decreased. Dissociation continues as milk pH is lowered, with the released proteins forming into loosely entangled aggregates, some as large as the casein supramolecules. The second phase of acid gelation of milk occurs between pH 5.3 and pH 4.9 and involves a reassociation of proteins with loosely entangled protein aggregates forming into more-compact colloidal particles or combining with any remaining casein supramolecules. The third and final phase involves rapid aggregation of the colloidal casein supramolecules into a gel network at about pH 4.8. Different gel structures were formed based on temperature of acidification, with a coarse-stranded gel network formed at 40 degrees C and a fine-stranded gel network at 10 degrees C.