Tangoに2つかかります：LIM、RING、PhD、MyNDドメインの構造と機能

LIM（LIN-11、ISL-1、MEC-3）、リング（本当に興味深い新しい遺伝子）、PHD（植物相同体）およびMyND（骨髄、神経質、聴覚障害-1）ドメインはすべて、2つの連結を行う亜鉛結合ドメインです亜鉛イオン。よく知られている古典的な亜鉛指とは異なり、これらのドメインはDNAに結合するのではなく、他のタンパク質との相互作用を媒介します。タンパク質を含むLIMドメインは、遺伝子発現、細胞接着、運動性、およびシグナル伝達の調節因子として多様な機能を持っています。薬指タンパク質は一般にユビキチン化に関連しています。このようなドメインの存在は、E3ユビキチンタンパク質リガーゼのクラスの決定的な特徴です。PHDタンパク質はスモイル化と関連していますが、最近ではヒストンのメチル化状態を読むクロマチン認識モチーフとして浮上しています。MyNDドメインの機能はあまり明確ではありませんが、MyNDドメインは、ユビキチンリガーゼおよび/またはヒストンメチルトランスフェラーゼ活性を持つタンパク質にも見られます。ここでは、これらのドメインの構造機能関係を確認し、それらのアクティビティを調節する戦略について議論します。

LIM (Lin-11, Isl-1, Mec-3), RING (Really interesting new gene), PHD (Plant homology domain) and MYND (myeloid, Nervy, DEAF-1) domains are all zinc-binding domains that ligate two zinc ions. Unlike the better known classical zinc fingers, these domains do not bind DNA, but instead mediate interactions with other proteins. LIM-domain containing proteins have diverse functions as regulators of gene expression, cell adhesion and motility and signal transduction. RING finger proteins are generally associated with ubiquitination; the presence of such a domain is the defining feature of a class of E3 ubiquitin protein ligases. PHD proteins have been associated with SUMOylation but most recently have emerged as a chromatin recognition motif that reads the methylation state of histones. The function of the MYND domain is less clear, but MYND domains are also found in proteins that have ubiquitin ligase and/or histone methyltransferase activity. Here we review the structure-function relationships for these domains and discuss strategies to modulate their activity.