Calpha Traceアプリケーションからタンパク質バックボーンと側鎖の座標を生成するためのデータベースアルゴリズム。

ポリペプチド鎖の輪郭からタンパク質の全原子モデルの座標を構築する問題は、結晶学または核磁気共鳴分光法によるタンパク質構造の決定で、相同性によるモデル構築およびタンパク質設計に遭遇します。ここでは、Cアルファトレースとアミノ酸配列を考慮して、完全なタンパク質座標（バックボーン、およびオプションでは、サイドチェーン）を生成するための自動手順を提示します。バックボーンを構築するために、タンパク質構造データベースは、距離基準に従ってチェーントレースに局所的に適合するフラグメントのために最初にスキャンされます。その後、最適なパスアルゴリズムがこれらのセグメントをふるいにかけ、フラグメントジョイントでの最小限の不一致で最適なパスを選択します。盲検試験では、完全に既知のタンパク質構造を使用して、バックボーン（Cアルファ、C、N、O）は、0.4〜0.6の信頼性で、根平均平方位置偏差が0〜5％以下のペプチドフリップで再構築できます。この精度では、タンパク質調合セットの可能なエラーを識別するのに十分です。完全な座標を構築するために、シミュレートされたアニーリングを備えたシンプルで高速なモンテカルロ手順を使用して、頻繁に発生する回転子のライブラリからサイドチェーンが追加されます。2.5を超えるAで決定されたX線構造のテストでは、タンパク質コアの側鎖原子の位置（20％未満の相対アクセシビリティ）の精度は1.6 A（R.M.S。偏差）とCHI 1の70％の精度を持っています。角度はX線構造の30度以内です。コンピュータープログラムMaxSproutは、リクエストに応じて利用できます。

The problem of constructing all-atom model co-ordinates of a protein from an outline of the polypeptide chain is encountered in protein structure determination by crystallography or nuclear magnetic resonance spectroscopy, in model building by homology and in protein design. Here, we present an automatic procedure for generating full protein co-ordinates (backbone and, optionally, side-chains) given the C alpha trace and amino acid sequence. To construct backbones, a protein structure database is first scanned for fragments that locally fit the chain trace according to distance criteria. A best path algorithm then sifts through these segments and selects an optimal path with minimal mismatch at fragment joints. In blind tests, using fully known protein structures, backbones (C alpha, C, N, O) can be reconstructed with a reliability of 0.4 to 0.6 A root-mean-square position deviation and not more than 0 to 5% peptide flips. This accuracy is sufficient to identify possible errors in protein co-ordinate sets. To construct full co-ordinates, side-chains are added from a library of frequently occurring rotamers using a simple and fast Monte Carlo procedure with simulated annealing. In tests on X-ray structures determined at better than 2.5 A resolution, the positions of side-chain atoms in the protein core (less than 20% relative accessibility) have an accuracy of 1.6 A (r.m.s. deviation) and 70% of chi 1 angles are within 30 degrees of the X-ray structure. The computer program MaxSprout is available on request.