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副甲状腺ホルモン様ペプチド（PLP）は、特定の腫瘍から詳述されており、悪性腫瘍の体液性高カルシウム血症の病因に役割を果たすと考えられています。このペプチドのアミノ末端部分には、副甲状腺ホルモンPTHとの配列相同性があります。合成ヒトアミノ末端1-34ペプチド[ヒト（H）PLP-（1-34）]のアゴニスト効力と、無傷のPTHおよびそのアミノ末端フラグメント[HPTH-（1-34）]を比較しました。腎および中足骨細胞化学バイオアッセイ（CBA）。さらに、切り捨てられたアミノ末端分子[HPLP-（3-34）]のアンタゴニスト活性は、[Norleu8.18、Tyr34]ウシPTH-（3-34）NH2の拮抗薬と比較されており、能力もテストしました。骨形成と吸収に関連すると考えられる酵素活性を刺激する。腎CBAでは、PLP-（1-34）とHPTH-（1-34）の両方が無傷のHPTHを備えていました。中足骨CBAでは、2つのアミノ末端ペプチドは等量性でしたが、無傷のPTH分子よりも初期の応答を誘発しました。両方のアッセイシステムでは、切り捨てられたPLPアナログ[HPLP-（3-34）]は、[Norleu8.18、Tyr34]ウシPTH（1-34）NH2よりもPTHおよびPLP活性の両方のより強力な拮抗薬でした。急性研究では、HPLP-（1-34）およびHPTH-（1-34）は、アルカリホスファターゼとグルコース6-リン酸デヒドロゲナーゼ活性を類似の程度まで刺激し、両方のペプチドは、タルトレート抵抗性酸ホスホターゼとコハイオドロゲナーゼ活性を刺激した。破骨細胞。ペプチドへのより長い曝露は、2つの分子間で効力に違いはなかったが、骨芽細胞では骨芽細胞では酵素活性の刺激をもたらした。
副甲状腺ホルモン様ペプチド（PLP）は、特定の腫瘍から詳述されており、悪性腫瘍の体液性高カルシウム血症の病因に役割を果たすと考えられています。このペプチドのアミノ末端部分には、副甲状腺ホルモンPTHとの配列相同性があります。合成ヒトアミノ末端1-34ペプチド[ヒト（H）PLP-（1-34）]のアゴニスト効力と、無傷のPTHおよびそのアミノ末端フラグメント[HPTH-（1-34）]を比較しました。腎および中足骨細胞化学バイオアッセイ（CBA）。さらに、切り捨てられたアミノ末端分子[HPLP-（3-34）]のアンタゴニスト活性は、[Norleu8.18、Tyr34]ウシPTH-（3-34）NH2の拮抗薬と比較されており、能力もテストしました。骨形成と吸収に関連すると考えられる酵素活性を刺激する。腎CBAでは、PLP-（1-34）とHPTH-（1-34）の両方が無傷のHPTHを備えていました。中足骨CBAでは、2つのアミノ末端ペプチドは等量性でしたが、無傷のPTH分子よりも初期の応答を誘発しました。両方のアッセイシステムでは、切り捨てられたPLPアナログ[HPLP-（3-34）]は、[Norleu8.18、Tyr34]ウシPTH（1-34）NH2よりもPTHおよびPLP活性の両方のより強力な拮抗薬でした。急性研究では、HPLP-（1-34）およびHPTH-（1-34）は、アルカリホスファターゼとグルコース6-リン酸デヒドロゲナーゼ活性を類似の程度まで刺激し、両方のペプチドは、タルトレート抵抗性酸ホスホターゼとコハイオドロゲナーゼ活性を刺激した。破骨細胞。ペプチドへのより長い曝露は、2つの分子間で効力に違いはなかったが、骨芽細胞では骨芽細胞では酵素活性の刺激をもたらした。
Parathyroid hormone-like peptide (PLP) is elaborated from certain tumors and is thought to play a role in the etiology of humoral hypercalcemia of malignancy. The amino-terminal portion of this peptide has a sequence homology with parathyroid hormone PTH. We have compared the agonist potency of the synthetic human amino-terminal 1-34 peptide [human (h)PLP-(1-34)] with that of intact PTH and its amino terminal fragment [hPTH-(1-34)] in the renal and metatarsal cytochemical bioassays (CBA). Furthermore, the antagonist activity of the truncated amino terminal molecule [hPLP-(3-34)] has been compared to that of [Norleu8.18,Tyr34]bovine PTH-(3-34)NH2, and we have also tested their ability to stimulate enzyme activities thought to be associated with bone formation and resorption. In the renal CBA, both PLP-(1-34) and hPTH-(1-34) were equipotent with intact hPTH. In the metatarsal CBA, although the two amino-terminal peptides were equipotent, they elicited an earlier response than the intact PTH molecule. In both assay systems the truncated PLP analog [hPLP-(3-34)] was a more potent antagonist of both PTH and PLP activity than was [Norleu8.18,Tyr34]bovine PTH-(1-34)NH2. In acute studies, hPLP-(1-34) and hPTH-(1-34) stimulated alkaline phosphatase and glucose 6-phosphate dehydrogenase activity in osteoblasts to a similar extent, and both peptides stimulated tartrate-resistant acid phosphatase and succinate dehydrogenase activity in osteoclasts. Longer exposure to the peptides resulted in stimulation of enzyme activity in osteoclasts but not osteoblasts, although there was no difference in potency between the two molecules.
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