化学反応に対する磁場効果によってプローブされるタンパク質表面相互作用

ここでは、タンパク質基質相互作用を調査するために、根治的組換え反応に対する弱い静的磁場（46 mtを超えない）の効果を採用しています。アントラキノン-2,6-ジスルホネート（AQDS（2-））およびヘンエッグホワイトリゾチーム（HEWL）またはウシ血清アルブミン（BSA）の水性溶液のパルスレーザー励起は、ラジカルペアのトリプレット状態を生成します（t）[AQDS（3-*）TRP（*）]時間分解吸収技術を使用して、さまざまな静的磁場とイオン強度でこれらのラジカルペアの組換え特性を研究しました。シミュレートされた曲線に関連する実験データは、ラジカルペアが両方のシステム（HEWLとBSA）でマイクロ秒秒の寿命があることを明確に示しています。ただし、ラジカルペアはBSAタンパク質の結合ポケットに埋め込まれていますが、魅力的なクーロン力の影響を受ける（そうでなければ同一の）ラジカルペアは、HEWLシステムのタンパク質表面に存在します。

Here we have employed the effects of weak static magnetic fields (not exceeding 46 mT) on radical recombination reactions to investigate protein-substrate interactions. Pulsed laser excitation of an aqueous solution of anthraquinone-2,6-disulfonate (AQDS(2-)) and either hen egg white lysozyme (HEWL) or bovine serum albumin (BSA) produces the triplet state of the radical pair (T)[AQDS(3-*) Trp(*)] by a photoinduced electron transfer reaction from tryptophan residues. Time-resolved absorption techniques were employed to study the recombination characteristics of these radical pairs at different static magnetic fields and ionic strengths. The experimental data in connection with the simulated curves unequivocally show that the radical pair has a lifetime of the order of microseconds in both systems (HEWL and BSA). However, the radical pair is embedded within a binding pocket of the BSA protein, while the (otherwise identical) radical pair, being subject to attractive Coulomb forces, resides on the protein surface in the HEWL system.