S-アデノシルメチオニンデカルボキシラーゼ

S-アデノシルメチオニンデカルボキシラーゼは、この経路にアミノプロピルトランスフェラーゼを使用する哺乳類、植物、および他の多くの種におけるポリアミンの合成のための重要な酵素です。アミノプロピルドナーとして使用される、S-アデノシル-1-（メチルチオ）-3-プロピラミン（デカルボキシル化S-アデノシルメチオニン）の形成を触媒します。これは、デカルボキシル化S-アデノシルメチオニンの唯一の機能です。したがって、その含有量は非常に低く維持されており、ポリアミン合成の必要性に応じて、S-アデノシルメチオニンデカルボキシラーゼの活性の変動によって調節されています。すべてのS-アデノシルメチオン酸カルボキシラーゼには、脱炭酸反応に不可欠である共有結合したピルビン酸補綴基があり、カチオン、一次配列、サブユニット組成による活性化に関して異なりますが、類似した構造を持っています。この章では、これらの特徴、プロエンザイム前駆体からのピルビン酸の自己触媒生成および脱炭酸反応のメカニズム、および抗癌および抗トリパノソーム剤として使用するこの酵素の利用可能な阻害剤について説明します。哺乳類のS-アデノシルメチオニンデカルボキシラーゼ活性と含有量の調節のための複雑なメカニズムも説明されています。

S-Adenosylmethionine decarboxylase is a key enzyme for the synthesis of polyamines in mammals, plants and many other species that use aminopropyltransferases for this pathway. It catalyses the formation of S-adenosyl-1-(methylthio)-3-propylamine (decarboxylated S-adenosylmethionine), which is used as the aminopropyl donor. This is the sole function of decarboxylated S-adenosylmethionine. Its content is therefore kept very low and is regulated by variation in the activity of S-adenosylmethionine decarboxylase according to the need for polyamine synthesis. All S-adenosylmethionine decarboxylases have a covalently bound pyruvate prosthetic group, which is essential for the decarboxylation reaction, and have similar structures, although they differ with respect to activation by cations, primary sequence and subunit composition. The present chapter describes these features, the mechanisms for autocatalytic generation of the pyruvate from a proenzyme precursor and for the decarboxylation reaction, and the available inhibitors of this enzyme, which have uses as anticancer and anti-trypanosomal agents. The intricate mechanisms for regulation of mammalian S-adenosylmethionine decarboxylase activity and content are also described.