Aspergillus japonicusの細胞外エンド-1,4-ベータ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - 特性、およびエンコーディング遺伝子の特性評価

566 U/mgの特定の活性を持つ細胞外エンド-1,4ベータ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ - ベタ」は、糸状菌の培養ろ液であるアスペルギルスjaponicus株Mu-2から精製されました。精製された酵素は、25.1 kDaの見かけのm（r）でSDS-PAGEで単一の帯域を示しました。キシラナーゼ活性は、pH 5.0および60度Cで最適でした。キシラナーゼ遺伝子（XYNA）は、42残基の前ペプチドと191残基の成熟タンパク質をコードしました。Xynaタンパク質は、グリコシドヒドロラーゼファミリーに属するアスペルギルスニジェールXynb（DQ174549）に対して69％の最高配列同一性を示しました11。

An extracellular endo-1,4-beta-xylanase with specific activity of 566 U/mg was purified from the culture filtrate of a filamentous fungus, Aspergillus japonicus strain MU-2, grown on oat spelt xylan. The purified enzyme showed a single band on SDS-PAGE with an apparent M(r) of 25.1 kDa. Xylanase activity was optimal at pH 5.0 and 60 degrees C. The xylanase gene (xynA) encoded a 42 residue prepropeptide and a 191 residue mature protein. The XynA protein showed the highest sequence identity of 69% to Aspergillus niger XynB (DQ174549), which belongs to the glycoside hydrolase family 11.