視覚顔料ロドプシンの構造と活性化

ロドプシンは、脊椎動物棒細胞に見られる特殊なGタンパク質共役受容体（GPCR）です。11-CIS網膜発色団による光の吸収は、急速な光化学異性化と受容体の活性化につながります。タンパク質結晶学とNMR分光法の最近の結果は、網膜異性化によって誘導されるロドプシンの細胞外側の構造変化が、膜誘導ヘリックスの動きにどのように結合して、受容体の細胞内側にGタンパク質結合ポケットを作成するかを示しています。シグナル伝達経路は、GPCRのクラスAファミリー全体で特定のアミノ酸と構造モチーフの保存と、視覚受容体サブファミリー内の選択された残基の保存について包括的な説明を提供します。活性化の新しいモデルは、視覚受容体がクラスA GPCRの共通の構造的および動的要素を理解するための基礎を提供することを示しています。

Rhodopsin is a specialized G protein-coupled receptor (GPCR) found in vertebrate rod cells. Absorption of light by its 11-cis retinal chromophore leads to rapid photochemical isomerization and receptor activation. Recent results from protein crystallography and NMR spectroscopy show how structural changes on the extracellular side of rhodopsin induced by retinal isomerization are coupled to the motion of membrane-spanning helices to create a G protein binding pocket on the intracellular side of the receptor. The signaling pathway provides a comprehensive explanation for the conservation of specific amino acids and structural motifs across the class A family of GPCRs, as well as for the conservation of selected residues within the visual receptor subfamily. The emerging model of activation indicates that, rather than being unique, the visual receptors provide a basis for understanding the common structural and dynamic elements in the class A GPCRs.