ビメンチンとデスミンは、細胞表面にGLCNAC結合レクチン様特性を持っています

ビメンチンとデスミンは、それぞれさまざまな間葉系および骨格筋細胞に見られる中間フィラメントタンパク質です。これらのタンパク質は、細胞質アーキテクチャの安定化に重要な役割を果たします。ここでは、グリコポリマーの人工バイオミミックを使用して、ビメンチンとデスミンが、さまざまなビメンチンおよび筋筋細胞や血管型平滑筋細胞などの細胞表面の細胞表面にN-アセチルグルコサミン（GLCNAC）結合レクチン様特性を持っていることがわかりました。これらのタンパク質のROD IIドメインは、細胞表面に局在し、共焦点レーザー顕微鏡および表面プラズモン共鳴分析により、GLCNACを含む人工のバイオミミングGLCNACを含むポリマーに直接結合することが実証されました。これらのグリコポリマーはレクチンと強く相互作用し、レクチンに結合するグリコポリマーが多価グリコシドリガンド結合によるレクチンのクラスタリングを誘導する可能性があるため、レクチン炭水化物相互作用の分析に役立つツールです。さらに、Hisタグ付きビメンタン-Rod IIドメインタンパク質による免疫細胞化学とプルダウンアッセイは、ビメンチン-Rod IIドメインがO-GLCNACタンパク質と相互作用することを示しました。これらの結果は、O-GLCNACタンパク質が、ビメンチンとデスミンが相互作用する生理学的GLCNACを含むリガンドの1つの候補である可能性があることを示唆しています。これらの発見は、これらのタンパク質がGLCNAC結合レクチン様特性を介して細胞表面上のO-GLCNACタンパク質などの生理学的GLCNACを含むリガンドと相互作用する細胞質構造の安定化を伴わないビメンチンとデスミンの新規機能を示しています。

Vimentin and desmin are intermediate filament proteins found in various mesenchymal and skeletal muscle cells, respectively. These proteins play an important role in the stabilization of the cytoplasmic architecture. Here, we found, using artificial biomimicking glycopolymers, that vimentin and desmin possess N-acetylglucosamine (GlcNAc)-binding lectin-like properties on the cell surfaces of various vimentin- and desmin-expressing cells such as cardiomyocytes and vascular smooth muscle cells. The rod II domain of these proteins was demonstrated to be localized to the cell surface and to directly bind to the artificial biomimicking GlcNAc-bearing polymer, by confocal laser microscopy and surface plasmon resonance analysis. These glycopolymers strongly interact with lectins and are useful tools for the analysis of lectin-carbohydrate interactions, since glycopolymers binding to lectins can induce the clustering of lectins due to multivalent glycoside ligand binding. Moreover, immunocytochemistry and pull-down assay with His-tagged vimentin-rod II domain protein showed that the vimentin-rod II domain interacts with O-GlcNAc proteins. These results suggest that O-GlcNAc proteins might be one candidate for physiological GlcNAc-bearing ligands with which vimentin and desmin interact. These findings demonstrate a novel function of vimentin and desmin that does not involve stabilization of the cytoplasmic architecture by which these proteins interact with physiological GlcNAc-bearing ligands such as O-GlcNAc proteins on the cell surface through their GlcNAc-binding lectin-like properties.